Das 20S Proteasom ist ein etwa 700 kDa schwerer multikatalytischer Proteasekomplex. Der Eingang des 20S Proteasoms wird durch eine Pore mit einem Durchmesser von 1,3 nm begrenzt, deren Durchlässigkeit als geschwindigkeitsbestimmender Schritt der Substrattranslokation zu den katalytisch aktiven Zentren im Inneren des 20S Proteasoms betrachtet wird. Ziel dieser Arbeit war es, zu untersuchen, ob auch eine Erhöhung der strukturellen Flexibilität einen Einfluss auf den Substratumsatz hat. Für bestimmte Mutationen der α-Untereinheiten wurde ein signifikant größerer Casein-Umsatz gemessen als für den wt. Dies könnte ein Hinweis auf eine zusätzliche poren-unabhängige Aktivierung des 20S Proteasoms sein.      «

Das 20S Proteasom ist ein etwa 700 kDa schwerer multikatalytischer Proteasekomplex. Der Eingang des 20S Proteasoms wird durch eine Pore mit einem Durchmesser von 1,3 nm begrenzt, deren Durchlässigkeit als geschwindigkeitsbestimmender Schritt der Substrattranslokation zu den katalytisch aktiven Zentren im Inneren des 20S Proteasoms betrachtet wird. Ziel dieser Arbeit war es, zu untersuchen, ob auch eine Erhöhung der strukturellen Flexibilität einen Einfluss auf den Substratumsatz hat. Für bestimm...     »

The 20S Proteasom is multicatalytic complex of a molecular weight of ca. 700 kDa. The entrance to the 20S Proteasome is restriced by a pore of a 1,3 nm diameter whose permeability is regarded as the rate limiting step of substrate translocation to the active sites inside the 20S proteasome. The aim of this thesis was to explore if an increase in structural flexibility has an influence on substrate-turnover. For certain mutations of the α-subunits a significantly enhanced Casein turnover compared to the wt was observed. This might indicate that an extra pore-independent activation of the 20S proteasom.      «

The 20S Proteasom is multicatalytic complex of a molecular weight of ca. 700 kDa. The entrance to the 20S Proteasome is restriced by a pore of a 1,3 nm diameter whose permeability is regarded as the rate limiting step of substrate translocation to the active sites inside the 20S proteasome. The aim of this thesis was to explore if an increase in structural flexibility has an influence on substrate-turnover. For certain mutations of the α-subunits a significantly enhanced Casein turnover compared...     »