Kraftspektroskopische Experimente haben in den vergangenen Jahren wichtige Einblicke in die Mechanik einzelner Proteine geliefert. In einem zellulären Kontext wirken Proteine allerdings nicht für sich alleine, sondern lagern sich mit anderen Proteinen oder mit sich selbst zu größeren Komplexen zusammen. Für ein vollständiges Verständnis des mechanischen Verhaltens ist es daher notwendig, auch die Dissoziationskräfte dieser Protein-Protein-Wechselwirkungen zu kennen. In dieser Arbeit wurden Methoden entwickelt, um Dissoziationskräfte einzelner dimerer und trimerer Komplexe aus Proteinen des Cytoskeletts und des Muskels zu bestimmen und den gesamten Entbindungs-/ Entfaltungspfad dieser Komplexe zugänglich zu machen. Diese Daten ermöglichen eine vollständigere Beschreibung des mechanischen Verhaltens wichtiger Strukturproteine und gewähren darüber hinaus Einblicke, wie die Natur besonders stabile und langlebige Bindungen realisiert.     «

Kraftspektroskopische Experimente haben in den vergangenen Jahren wichtige Einblicke in die Mechanik einzelner Proteine geliefert. In einem zellulären Kontext wirken Proteine allerdings nicht für sich alleine, sondern lagern sich mit anderen Proteinen oder mit sich selbst zu größeren Komplexen zusammen. Für ein vollständiges Verständnis des mechanischen Verhaltens ist es daher notwendig, auch die Dissoziationskräfte dieser Protein-Protein-Wechselwirkungen zu kennen. In dieser Arbeit wurden Metho...     »

The mechanical behavior of proteins has recently become accessible through single molecule force spectroscopy. In a cellular context, however, proteins rarely act in isolation but rather assemble into oligomeric complexes. The dissociation forces of these complexes are thus essential for a complete understanding of protein mechanics. In this work, dissociation forces of complexes between proteins from muscle or the cytoskeleton were determined using a novel method that gives access to the full unfolding / unbinding pathway. The results allow for a more complete understanding of muscle mechanics and offer a glimpse into how nature achieves very strong and long-lived bonds.      «

The mechanical behavior of proteins has recently become accessible through single molecule force spectroscopy. In a cellular context, however, proteins rarely act in isolation but rather assemble into oligomeric complexes. The dissociation forces of these complexes are thus essential for a complete understanding of protein mechanics. In this work, dissociation forces of complexes between proteins from muscle or the cytoskeleton were determined using a novel method that gives access to the full u...     »