Ziel der Arbeit war, die katalytische Aktivität von direkt an Au(111) adsorbierten Horseradish Peroxidase Enzymen (HRP) zu untersuchen und die Adsorptionseigenschaften von HRP auf Au(111) und Glucose Oxidase Enzymen (GOD) auf HOPG zu studieren.
Dabei wurde das STM zum Abbilden der Enzyme sowie als lokaler EC-Sensor eingesetzt. EC-Impedanzspektroskopie- und j/U-Messungen wurden an den HRP durchgeführt, um ihre katalytische Aktivität zu charakterisieren und diese in Bezug zum Adsorptionsverhalten zu setzen.
Das Au(111)/HRP-System liefert über Stunden eine Stromdichte von 3,25mikroA/cm². Dieser Zustand wurde nach der Adsorptionszeit t = t* erreicht, wobei Experimente deutlich darauf hinweisen, dass bei t* eine optimale Besetzung der Oberflächenstellen vorliegt.
GOD zeigen auf HOPG eine potentialabhängige Kontraständerung in den STM-Bildern. Das Verhalten kann durch ein erweitertes Ulstrup-Modell des Elektrontransfers beschrieben werden.
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Ziel der Arbeit war, die katalytische Aktivität von direkt an Au(111) adsorbierten Horseradish Peroxidase Enzymen (HRP) zu untersuchen und die Adsorptionseigenschaften von HRP auf Au(111) und Glucose Oxidase Enzymen (GOD) auf HOPG zu studieren.
Dabei wurde das STM zum Abbilden der Enzyme sowie als lokaler EC-Sensor eingesetzt. EC-Impedanzspektroskopie- und j/U-Messungen wurden an den HRP durchgeführt, um ihre katalytische Aktivität zu charakterisieren und diese in Bezug zum Adsorptionsverhalten...
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