Die Faltung eines Proteins von der eindimensionalen Aminosäurekette zur dreidimensionalen Struktur ist eindeutig durch eine Energielandschaft festgelegt. Bisher konnten in Ensemble- und Einzelmolekülmessungen nur einzelne Sützpunkte der Faltungslandschaft eines Proteins bestimmt werden. In dieser Arbeit wird erstmalig die vollständige, ortsaufgelöste Energielandschaft eines Proteins, des GCN4 Leucin Zippers, gemessen, indem mechanisch induzierte Gleichgewichtsübergänge analysiert werden. Diese Energielandschaft enthält die genaue Form der Landschaft zwischen Übergangsbarrieren und Minima und lässt die direkte Bestimmung von Barrierenhöhen zu. Die verwendete Technik, bei der ein einzelnes Protein mit einer optischen Pinzette kraftspektroskopisch manipuliert wird, erlaubt darüber hinaus das präzise Ausmessen des Faltungsmusters sowie der kraftabhängigen Faltungskinetik mechanisch wenig stabiler Proteine wie Calmodulin. Die Experimente ermöglichen einen neuen, detaillreicheren Blick auf die Proteinfaltung. Neben der Proteinfaltung sind auch die Eigenschaften von Protein-Protein Bindungen durch eine Energielandschaft bestimmt. Am Beispiel der Myosin-V/Aktin Bindung zeigt sich, dass diese Bindungslandschaft asymmetrisch sein kann.     «

Die Faltung eines Proteins von der eindimensionalen Aminosäurekette zur dreidimensionalen Struktur ist eindeutig durch eine Energielandschaft festgelegt. Bisher konnten in Ensemble- und Einzelmolekülmessungen nur einzelne Sützpunkte der Faltungslandschaft eines Proteins bestimmt werden. In dieser Arbeit wird erstmalig die vollständige, ortsaufgelöste Energielandschaft eines Proteins, des GCN4 Leucin Zippers, gemessen, indem mechanisch induzierte Gleichgewichtsübergänge analysiert werden. Diese E...     »

Folding of a protein from the one-dimensional amino acid chain to the three-dimensional structure is entirely determined through an energy landscape. Up to now, only specific points along the folding landscape could be determined by ensemble and single molecule measurements. In this work, the complete distance-resolved energy landscape of a protein, the GCN4 leucin zipper, is measured for the first time by analyzing mechanically induced equilibrium transitions. This energy landscape contains the exact form of the landscape between barrier tops and minima and allows to directly determine barrier heights. Moreover, the method, in which a single protein is mechanically manipulated by optical tweezers, allows to precisely measure the folding pattern and force dependent folding kinetics of mechanically weak proteins like Calmodulin. The experiments enable a new, detailed view of protein folding. As for protein folding, also the properties of protein-protein bonds are determined by an energy landscape. The example of the myosin-V/actin bond shows, that such binding landscapes may be asymmetric.      «

Folding of a protein from the one-dimensional amino acid chain to the three-dimensional structure is entirely determined through an energy landscape. Up to now, only specific points along the folding landscape could be determined by ensemble and single molecule measurements. In this work, the complete distance-resolved energy landscape of a protein, the GCN4 leucin zipper, is measured for the first time by analyzing mechanically induced equilibrium transitions. This energy landscape contains the...     »