Das molekulare Chaperone Hsp90 ist eine ATP-abhängigen Maschine, die in der Zelle über Co-Faktoren und post-translationalen Modifikationen reguliert wird. Wie genau diese Regulation aussieht wurde für Aha1, den bisher einzig bekannten Aktivator von Hsp90 detailliert aufgeklärt. Eine weitere Regulation von Hsp90 erfolgt in vivo durch die S-Nitrosylierung eines konservierten Cysteins. Welche Auswirkungen sich aus der Veränderung dieser spezifischen Aminosäureseitenkette auf die Aktivität von Hsp90 ergeben, wurde über eine Struktur-Funktionsanalyse aufgeklärt. Über die Regulation von Hsp90 kann wiederum die Aktivität seiner Substrate beeinflusst werden. Hierzu wurde die Wechselwirkung von Hsp90 und dem Tumorsuppressor p53 untersucht und ein Bindungsmodell erstellt. Die Struktur-Funktionsbeziehung von p53 durch inter-molekulare Wechselwirkungen wurde ebenfalls untersucht.     «

Das molekulare Chaperone Hsp90 ist eine ATP-abhängigen Maschine, die in der Zelle über Co-Faktoren und post-translationalen Modifikationen reguliert wird. Wie genau diese Regulation aussieht wurde für Aha1, den bisher einzig bekannten Aktivator von Hsp90 detailliert aufgeklärt. Eine weitere Regulation von Hsp90 erfolgt in vivo durch die S-Nitrosylierung eines konservierten Cysteins. Welche Auswirkungen sich aus der Veränderung dieser spezifischen Aminosäureseitenkette auf die Aktivität von Hsp90...     »

The molecular chaperone Hsp90 is an ATP-dependent machinery, which is regulated by different co-factors and post-translational modifications. This regulation is characterized for Aha1, an unique activator of Hsp90. Another type of the Hsp90 regulation in vivo is based on the S-nitrosylation of a conserved cysteine residue. The impact on the activity of Hsp90 by the modification of this specific amino acid side chain is characterized for the structure-function relationship of Hsp90. The regulation of Hsp90 affects the activity of its substrates. Here, a detailed binding model for the interaction of Hsp90 with the tumor suppressor protein p53 is proposed, and additionally, the structure-function relationship of p53 defined by inter-molecular interactions is characterized.      «

The molecular chaperone Hsp90 is an ATP-dependent machinery, which is regulated by different co-factors and post-translational modifications. This regulation is characterized for Aha1, an unique activator of Hsp90. Another type of the Hsp90 regulation in vivo is based on the S-nitrosylation of a conserved cysteine residue. The impact on the activity of Hsp90 by the modification of this specific amino acid side chain is characterized for the structure-function relationship of Hsp90. The regulatio...     »