Membranproteine befinden sich in einer Lipidmatrix, die sie in ihrer Struktur und Funktion beeinflussen kann. In dieser Arbeit wurde anhand zweier homodimerer multiple drug resistance (MDR) transporter (LmrA aus Lactococcus lactis und HorA aus Lactobacillus brevis) untersucht, in welchem Ausmaß dies geschieht und welchen Einfluß die Proteinstruktur selbst hat. Hierbei diente hoher hydrostatischer Druck als thermodynamisches Werkzeug, um die Membranstruktur zu beeinflussen Es konnte gezeigt werden, dass Strukturveränderungen in der Membran die von der Dimerisierung abhängigen Aktivitäten von LmrA und HorA unterschiedlich stark beeinflussen Während die Proteinstruktur die grundsätzliche Beeinflussbarkeit bestimmt, kann die Membranstruktur die Aktivität innerhalb dieses Rahmens reversibel und ggf. auch irreversibel verändern.
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Membranproteine befinden sich in einer Lipidmatrix, die sie in ihrer Struktur und Funktion beeinflussen kann. In dieser Arbeit wurde anhand zweier homodimerer multiple drug resistance (MDR) transporter (LmrA aus Lactococcus lactis und HorA aus Lactobacillus brevis) untersucht, in welchem Ausmaß dies geschieht und welchen Einfluß die Proteinstruktur selbst hat. Hierbei diente hoher hydrostatischer Druck als thermodynamisches Werkzeug, um die Membranstruktur zu beeinflussen Es konnte gezeigt werde...
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