Saccharomyces, phytochelatins, heavy metals, glutathione-S-conjugates, xenobiotica, carboxypeptidase, gamma-glutamyltranspeptidase
Kurzfassung:
Die Hefe Saccharomyces cerevisiae wurde als Modellsystem für die Charakterisierung von heterologen Proteinen der Phytochelatin-Biosynthese und des Glutathion-S-Konjugat Abbaus etabliert. Anhand funktioneller Analysen von Deletionsmutanten konnten erstmals die enzymatischen Aktivitäten für die Phytochelatin-Biosynthese den beiden vakuolären Serin-Carboxypeptidasen CPY und CPC zugeordnet werden. Für den Glutathion-S-Konjugat Abbau belegen die Analysen einen alternativen Abbauweg gegenüber der bekannten N-terminalen Spaltung durch die γ-Glutamyltranspeptidase. Für die C-terminale Abspaltung des Glycins sind beide vakuoläre Carboxypeptidasen zuständig. Der kombinierte Verlust von beiden Carboxypeptidasen und der γ-Glutamyltranspeptidase führte zu einer kompletten Blockierung des Glutathion-S-Konjugat Abbaus. Die Daten belegen, dass S. cerevisiae einen vergleichbaren Abbauweg von Glutathion-S-Konjugaten wie pflanzliche Organismen aufweist.
Übersetzte Kurzfassung:
The yeast Saccharomyces cerevisiae was established as a model system for the characterization of heterologous proteins involved in phytochelatin synthesis and glutathione-S-conjugate degradation. Functional analysis of deletion mutants show that the vacuolar serine carboxypeptidases CPY and CPC are responsible for phytochelatin synthesis in yeast. Additionally the data disclose a second role of CPY and CPC in the catabolism of glutathione-S-conjugates in yeast. Due to the lack of the unique γ-glutamyl transpeptidase and both carboxypeptidases CPY and CPC, yeast cells were not able to catabolize glutathione-S-conjugates. The data reveal that Saccharomyces cerevisiae has a glutathione-S-conjugate catabolism similar to the plant system.
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