Ziel war, bisher fehlende Erkenntnisse zur thermischen Reaktivität der Caseinmicelle zu gewinnen, die bislang als sehr hitzestabil galt. Dazu wurde Milch in seine Hauptproteinfraktionen getrennt, so dass reines, v. a. molkenproteinfreies natives Casein erhalten wurde. Daran wurde mittels Dissoziations- bzw. Polymerisationsgradmessung, Erfassung von Oberflächenhydrophobizität und Voluminosität die tatsächliche thermisch bedingte Variabilität der Caseinmicelle erfasst. Diese Effekte wurden anschließend mit den Gelbildungseigenschaften von Casein bei der Käseherstellung korreliert. So wurde festgestellt, dass die thermischen Veränderungen der Caseinfraktion wesentlich größer sind, als bisher vermutet, denn in Anwesenheit der Molkenproteinfraktion waren die Effekte beider Fraktionen stets in bisher publizierten Arbeiten überlagert.      «

Ziel war, bisher fehlende Erkenntnisse zur thermischen Reaktivität der Caseinmicelle zu gewinnen, die bislang als sehr hitzestabil galt. Dazu wurde Milch in seine Hauptproteinfraktionen getrennt, so dass reines, v. a. molkenproteinfreies natives Casein erhalten wurde. Daran wurde mittels Dissoziations- bzw. Polymerisationsgradmessung, Erfassung von Oberflächenhydrophobizität und Voluminosität die tatsächliche thermisch bedingte Variabilität der Caseinmicelle erfasst. Diese Effekte wurden anschli...     »

The aim was to obtain insights regarding thermal reactivity of the casein micelle which has been considered so far thus very heat-stable. Milk was fractionated in its main protein fractions, so that pure, whey-protein-free native casein could be made available. By means of dissociation and/or polymerization degree measurement, ascertainment of surface hydrophobicity and voluminosity the actual thermally caused variability of the casein micelle was determined. These effects were then correlated with the gel formation characteristics of casein during cheese production. Thus, it was stated that the thermal changes of the casein fraction are substantially larger than so far assumed, because in presence of the whey protein the effects of both fractions were always overlaid.     «

The aim was to obtain insights regarding thermal reactivity of the casein micelle which has been considered so far thus very heat-stable. Milk was fractionated in its main protein fractions, so that pure, whey-protein-free native casein could be made available. By means of dissociation and/or polymerization degree measurement, ascertainment of surface hydrophobicity and voluminosity the actual thermally caused variability of the casein micelle was determined. These effects were then correlated w...     »