Pathogenesis of celiac disease: identification of isopeptides between tissue transglutaminase and gluten peptides from wheat, rye and barley by LC-MS/MS

Lexhaller, Barbara

User: Guest

Lebensmitteltechnologie

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Original title:: Pathogenesis of celiac disease: identification of isopeptides between tissue transglutaminase and gluten peptides from wheat, rye and barley by LC-MS/MS
Translated title:: Zöliakiepathogenese: Identifizierung von Isopeptiden zwischen der Gewebstransglutaminase und Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste mittels LC-MS/MS
Author:: Lexhaller, Barbara
Year:: 2020
Document type:: Dissertation
Faculty/School:: Fakultät für Chemie
Advisor:: Scherf, Katharina (Prof. Dr.)
Referee:: Scherf, Katharina (Prof. Dr.); Feige, Matthias (Prof. Dr.); Colgrave, Michelle (Prof. Dr.)
Language:: en
Subject group:: ALL Allgemeines; CHE Chemie; LEB Lebensmitteltechnologie; MED Medizin
Keywords:: Celiac disease, Gluten, Wheat, Rye, Barley, Isopeptides
Translated keywords:: Zöliakie, Gluten, Weizen, Roggen, Gerste, Isopeptide
Abstract:: Human intestinal tissue transglutaminase (TG2) forms covalently linked complexes with gluten peptides by transamidation. Highly purified gluten protein types were isolated and their proteins were characterized and relatively quantified. Model systems and a strategy for the identification of isopeptides were developed and isopeptides between TG2 and model peptides as well as biological gluten peptides of wheat, rye and barley were detected by discovery-driven LC-MS/MS and additionally verified by targeted LC-MS/MS analyses. «
Human intestinal tissue transglutaminase (TG2) forms covalently linked complexes with gluten peptides by transamidation. Highly purified gluten protein types were isolated and their proteins were characterized and relatively quantified. Model systems and a strategy for the identification of isopeptides were developed and isopeptides between TG2 and model peptides as well as biological gluten peptides of wheat, rye and barley were detected by discovery-driven LC-MS/MS and additionally verified by... »
Translated abstract:: Die humane Gewebstransglutaminase (TG2) bildet durch Transamidierung kovalent verknüpfte Komplexe mit Glutenpeptiden. Glutenproteintypen aus Weizen, Gerste und Roggen wurden isoliert, ihre Proteine charakterisiert und relativ quantifiziert. Durch die Entwicklung von Modellsystemen und einer Strategie zur Identifizierung von Isopeptiden wurden Isopeptide zwischen TG2 und Modellpeptiden sowie biologischen Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste durch LC-MS/MS nachgewiesen und zusätzlich durch zielgerichtete LC-MS/MS-Analysen verifiziert. «
Die humane Gewebstransglutaminase (TG2) bildet durch Transamidierung kovalent verknüpfte Komplexe mit Glutenpeptiden. Glutenproteintypen aus Weizen, Gerste und Roggen wurden isoliert, ihre Proteine charakterisiert und relativ quantifiziert. Durch die Entwicklung von Modellsystemen und einer Strategie zur Identifizierung von Isopeptiden wurden Isopeptide zwischen TG2 und Modellpeptiden sowie biologischen Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste durch LC-MS/MS nachgewiesen und zusätzlich durch... »
ISBN:: 978-3-8439-4563-9
WWW:: https://mediatum.ub.tum.de/?id=1543711
Date of submission:: 22.04.2020
Oral examination:: 29.06.2020
Last change:: 13.11.2020
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