Structural and biophysical characterization of FKBP51/52 and their binding partners
Übersetzter Titel:
Strukturelle und biophysikalische Charakterisierung von FKBP51/52 und ihrer Bindungspartner
Autor:
Draxler, Wolfgang Sebastian
Jahr:
2020
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Sattler, Michael (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 800d; CIT 900d
Kurzfassung:
The Hsp90 chaperone stabilizes and activates a large group of diverse client proteins. To fulfil its biological function, it often requires the interaction with co-chaperones. In this thesis, the impact of the two co-chaperones FKBP51 and FKBP52 on the Hsp90:GR complex was investigated with biochemical, biophysical and structural approaches. The results lead to a better understanding of the Hsp90:GR:FKBP51/52 system and suggest that the FK1 domain is a key mediator in the regulation of hormone association.
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The Hsp90 chaperone stabilizes and activates a large group of diverse client proteins. To fulfil its biological function, it often requires the interaction with co-chaperones. In this thesis, the impact of the two co-chaperones FKBP51 and FKBP52 on the Hsp90:GR complex was investigated with biochemical, biophysical and structural approaches. The results lead to a better understanding of the Hsp90:GR:FKBP51/52 system and suggest that the FK1 domain is a key mediator in the regulation of hormone a...
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Übersetzte Kurzfassung:
Das Chaperon Hsp90 stabilisiert und aktiviert eine Vielzahl von verschiedenen Proteinen. Um seine biologische Funktion auszuüben, ist dafür oft die Interaktion mit Co-Chaperonen notwendig. In der vorliegenden Arbeit wurde der Einfluss der zwei Co-Chaperone FKBP51 und FKBP52 auf den Hsp90:GR Komplex mit biochemischen, biophysikalischen und strukturellen Methoden untersucht. Die Ergebnisse verbessern das Verständnis des Hsp90:GR:FKBP51/52 Systems und legen nahe, dass die FK1-Domäne eine zentrale Rolle bei der Regulation der Hormonassoziation spielt.
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Das Chaperon Hsp90 stabilisiert und aktiviert eine Vielzahl von verschiedenen Proteinen. Um seine biologische Funktion auszuüben, ist dafür oft die Interaktion mit Co-Chaperonen notwendig. In der vorliegenden Arbeit wurde der Einfluss der zwei Co-Chaperone FKBP51 und FKBP52 auf den Hsp90:GR Komplex mit biochemischen, biophysikalischen und strukturellen Methoden untersucht. Die Ergebnisse verbessern das Verständnis des Hsp90:GR:FKBP51/52 Systems und legen nahe, dass die FK1-Domäne eine zentrale R...
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