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- Originaltitel:
- Mapping differences in C99 cleavage efficiency and specificity exhibited by presenilin 1 and presenilin 2 to structural subdomains
- Übersetzter Titel:
- Zuordnung der unterschiedlichen C99 Spaltungseffizienz und -spezifität von Präsenilin 1 und Präsenilin 2 zu strukturellen Subdomänen
- Autor:
- Schmidt, Fabian Christopher
- Jahr:
- 2022
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- TUM School of Life Sciences
- Betreuer:
- Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Steiner, Harald (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- BIO Biowissenschaften
- Stichworte:
- Alzheimer's Disease, presenilin, γ-secretase
- Übersetzte Stichworte:
- Alzheimer, Präsenilin, γ-Sekretase
- TU-Systematik:
- CHE 762
- Kurzfassung:
- Presenilin (PS), the catalytic subunit of γ-secretase, is present in two homologous variants (PS1 and PS2) in human cells. The analysis of PS1, PS2, and chimeric PS1/2 variants enabled the identification of PS domains that are responsible for differences in C99 cleavage between the homologs. We found that PS cleavage efficiency is determined by transmembrane domain (TMD)6, TMD8, TMD9, and the combination of TMD3 and TMD4. Furthermore, TMD3 was identified as a major modulator of initial cleavage.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Präsenilin (PS), die katalytische Untereinheit der γ-Sekretase, existiert in zwei homologen Varianten (PS1 und PS2) in humanen Zellen. Die Analyse von PS1, PS2 und PS1/2-Chimären ermöglichte die Identifikation von PS-Domänen, die zur unterschiedlichen C99-Spaltung der Homologe beitragen. Die Spaltungseffizienz von PS wird durch die Transmembrandomänen (TMD)6, TMD8, TMD9 und die Kombination von TMD3 und TMD4 bestimmt. Außerdem wurde TMD3 als Hauptmodulator der initialen Spaltung identifiziert.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1652049
- Eingereicht am:
- 29.03.2022
- Mündliche Prüfung:
- 18.10.2022
- Dateigröße:
- 4327049 bytes
- Seiten:
- 139
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20221018-1652049-1-9
- Letzte Änderung:
- 15.12.2022
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