Baumeister, Wolfgang (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften
TUM classification:
CHE 806
Abstract:
Vesicle Inducing Protein in Plastids (Vipp1) is one of the essential proteins for thylakoid biogenesis in both chloroplasts and cyanobacteria. However, the molecular structure and the exact function of Vipp1 is not yet known. Using cryo-electron tomography and sub-tomogram averaging, we showed that CrVipp1 rods can engulf liposome membranes containing phosphatidylinositol-4-phosphate (PI4P). Using single-particle cryo-electron microscopy, we solved the molecular structure of SynVipp1. We found that SynVipp1 predominantly assembled into barrel-like rings.
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Vesicle Inducing Protein in Plastids (Vipp1) is one of the essential proteins for thylakoid biogenesis in both chloroplasts and cyanobacteria. However, the molecular structure and the exact function of Vipp1 is not yet known. Using cryo-electron tomography and sub-tomogram averaging, we showed that CrVipp1 rods can engulf liposome membranes containing phosphatidylinositol-4-phosphate (PI4P). Using single-particle cryo-electron microscopy, we solved the molecular structure of SynVipp1. We found t...
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Translated abstract:
Das Vesikel-induzierende Protein in Plastiden (Vipp1) ist sowohl in Chloroplasten als auch in Cyanobakterien eines der wichtigsten Proteine für die Thylakoidbiogenese. Jedoch sind Molekularstruktur und die genaue Funktion von Vipp1 bisher unbekannt. Mit Hilfe der Kryoelektronentomografie und der Untertomogrammittelung zeigten wir, dass CrVipp1 Liposomen umschließt, deren Membranen Phosphatidylinositol-4-phosphate (PI4P) enthalten. Mit der Einzelpartikelanalyse lösten wir die Molekularstruktur von SynVipp1, das bevorzugt in fassförmige Ringe assembliert.
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Das Vesikel-induzierende Protein in Plastiden (Vipp1) ist sowohl in Chloroplasten als auch in Cyanobakterien eines der wichtigsten Proteine für die Thylakoidbiogenese. Jedoch sind Molekularstruktur und die genaue Funktion von Vipp1 bisher unbekannt. Mit Hilfe der Kryoelektronentomografie und der Untertomogrammittelung zeigten wir, dass CrVipp1 Liposomen umschließt, deren Membranen Phosphatidylinositol-4-phosphate (PI4P) enthalten. Mit der Einzelpartikelanalyse lösten wir die Molekularstruktur vo...
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