Computational multi-scale studies for control of biological activity of proteins
Translated title:
Computergestützte Multiskalen-Studien zur Kontrolle der biologischen Aktivität von Proteinen
Author:
Mader, Sophie
Year:
2020
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Kaila, Ville R. I. (Prof. Dr.)
Referee:
Kaila, Ville R. I. (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Camilloni, Carlo (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
TUM classification:
CHE 802d
Abstract:
In this thesis, we investigate how protein structure links to conformational dynamics and how enzyme catalysis can be controlled by changing the protein conformation, by employing multi-scale molecular simulations and integrating them with biochemical and biophysical experiments. We study the conformational switching and catalysis of the ATP-dependent chaperone Hsp90, the tyrosine kinase c-Src, and the GTPase Rab32, as well as the reactivity of the Fe(II)-dependent dioxygenase AsqJ and of a biomimetic iron complex.
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In this thesis, we investigate how protein structure links to conformational dynamics and how enzyme catalysis can be controlled by changing the protein conformation, by employing multi-scale molecular simulations and integrating them with biochemical and biophysical experiments. We study the conformational switching and catalysis of the ATP-dependent chaperone Hsp90, the tyrosine kinase c-Src, and the GTPase Rab32, as well as the reactivity of the Fe(II)-dependent dioxygenase AsqJ and of a biom...
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Translated abstract:
In dieser Doktorarbeit erforschen wir die Verbindung zwischen der Struktur und Konformationsdynamik von Proteinen und wie Enzymkatalyse durch Veränderung der Proteinkonformation gesteuert werden kann, indem wir molekulare Multiskalen-Simulationen anwenden und mit biochemischen und biophysikalischen Experimenten kombinieren. Wir untersuchen die Konformationswechsel und Katalyse des ATP-abhängigen Chaperons Hsp90, der Tyrosinkinase c-Src und der GTPase Rab32, sowie die Reaktivität der Fe(II)-abhängigen Dioxygenase AsqJ und eines biomimetischen Eisenkomplexes.
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In dieser Doktorarbeit erforschen wir die Verbindung zwischen der Struktur und Konformationsdynamik von Proteinen und wie Enzymkatalyse durch Veränderung der Proteinkonformation gesteuert werden kann, indem wir molekulare Multiskalen-Simulationen anwenden und mit biochemischen und biophysikalischen Experimenten kombinieren. Wir untersuchen die Konformationswechsel und Katalyse des ATP-abhängigen Chaperons Hsp90, der Tyrosinkinase c-Src und der GTPase Rab32, sowie die Reaktivität der Fe(II)-abhän...
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