Benutzer: Gast  Login
Mehr Felder
Einfache Suche
Originaltitel:
A chemical proteomic platform to elucidate infection-mediated AMPylation of the human proteome
Übersetzter Titel:
Eine chemische Proteomik-Plattform zur Aufklärung der infektionsvermittelten AMPylierung des menschlichen Proteoms
Autor:
Rauh, Theresa
Jahr:
2021
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät für Chemie
Betreuer:
Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.)
Gutachter:
Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.); Lang, Kathrin (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 600; CHE 800
Kurzfassung:
As the percentage of antibiotic-resistant bacteria increases, alternative treatment options to deprive their pathogenicity are needed. Bacterial pathogens like Vibrio parahaemolyticus manipulate the host proteome by effector protein-mediated AMPylation. By analyzing diverse MS quantification methods in combination with different infection strategies, this thesis established a proteomic profiling approach to identify bacterially induced host AMPylation targets under physiological conditions.
Übersetzte Kurzfassung:
Da der Anteil antibiotikaresistenter Bakterien zunimmt, werden Behandlungsmöglichkeiten benötigt, um sie ihrer Pathogenität zu berauben. Bakterielle Pathogene wie V. parahaemolyticus manipulieren das Wirtsproteom durch AMPylierung. Durch die Kombination von MS-Quantifizierungsmethoden mit unterschiedlichen Infektionsstrategien wurde in dieser Arbeit ein proteomischer Profiling-Ansatz etabliert, der bakteriell induzierte Wirts-AMPylierungsziele unter physiologischen Bedingungen identifiziert.
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1597160
Eingereicht am:
04.03.2021
Mündliche Prüfung:
30.04.2021
Dateigröße:
9404938 bytes
Seiten:
129
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20210430-1597160-1-0
Letzte Änderung:
21.04.2022
 BibTeX