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- Originaltitel:
- A chemical proteomic platform to elucidate infection-mediated AMPylation of the human proteome
- Übersetzter Titel:
- Eine chemische Proteomik-Plattform zur Aufklärung der infektionsvermittelten AMPylierung des menschlichen Proteoms
- Autor:
- Rauh, Theresa
- Jahr:
- 2021
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.); Lang, Kathrin (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- TU-Systematik:
- CHE 600; CHE 800
- Kurzfassung:
- As the percentage of antibiotic-resistant bacteria increases, alternative treatment options to deprive their pathogenicity are needed. Bacterial pathogens like Vibrio parahaemolyticus manipulate the host proteome by effector protein-mediated AMPylation. By analyzing diverse MS quantification methods in combination with different infection strategies, this thesis established a proteomic profiling approach to identify bacterially induced host AMPylation targets under physiological conditions.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Da der Anteil antibiotikaresistenter Bakterien zunimmt, werden Behandlungsmöglichkeiten benötigt, um sie ihrer Pathogenität zu berauben. Bakterielle Pathogene wie V. parahaemolyticus manipulieren das Wirtsproteom durch AMPylierung. Durch die Kombination von MS-Quantifizierungsmethoden mit unterschiedlichen Infektionsstrategien wurde in dieser Arbeit ein proteomischer Profiling-Ansatz etabliert, der bakteriell induzierte Wirts-AMPylierungsziele unter physiologischen Bedingungen identifiziert.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1597160
- Eingereicht am:
- 04.03.2021
- Mündliche Prüfung:
- 30.04.2021
- Dateigröße:
- 9404938 bytes
- Seiten:
- 129
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20210430-1597160-1-0
- Letzte Änderung:
- 21.04.2022
BibTeX