Wir wissen wenig darüber, wie E3 Ubiquitin Ligasen konfiguriert sind, um Proteinmerkmale wie diverse Faltungen, oligomere Zustände und posttranslationale Modifikationen anzupassen. Durch die Untersuchung von GID/CTLH E3 können wir dieser Fragen beantworten. Wir haben einen Aufbau höherer Ordnung des GID E3 als Strategie für die Regulierung auf sein oligomeres Substrat Fbp1 endeckt und aufgeklärt, wie die biegsame Natur der GID-Substratrezeptoren eine Vielzahl von Substrat-degron Bindungen ermöglicht. Weiterhin zeigen wir, dass diese Merkmale in seinem menschlichen Ortholog, dem CTLH Komplex, konserviert sind.
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Wir wissen wenig darüber, wie E3 Ubiquitin Ligasen konfiguriert sind, um Proteinmerkmale wie diverse Faltungen, oligomere Zustände und posttranslationale Modifikationen anzupassen. Durch die Untersuchung von GID/CTLH E3 können wir dieser Fragen beantworten. Wir haben einen Aufbau höherer Ordnung des GID E3 als Strategie für die Regulierung auf sein oligomeres Substrat Fbp1 endeckt und aufgeklärt, wie die biegsame Natur der GID-Substratrezeptoren eine Vielzahl von Substrat-degron Bindungen ermögl...
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