Mechanistic and Conformational Studies on the Glucocorticoid Receptor and the Molecular Chaperone Hsp90
Übersetzter Titel:
Mechanistische und konformationelle Untersuchungen des Glucocorticoidrezeptors und des molekularen Chaperons Hsp90
Autor:
Lawatscheck, Jannis
Jahr:
2021
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Natural Sciences
Betreuer:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Gutachter:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Sattler, Michael (Prof. Dr.); Becker, Christian F. W. (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 800; CIT 900
Kurzfassung:
Together with the Hsp70 system, in a regulated, concerted manner, the Hsp90 machinery processes a variety of different client proteins in a plethora of pathways, herein ensuring proteostasis. In this work, using different biophysical and biochemical assays, the interaction of the full-length glucocorticoid receptor with the chaperone systems via distinct conformational rearrangements was investigated. Moreover, the conformational dynamics of the Hsp90 chaperone regarding its catalytic activity and the methylation of a specific lysine in the C-terminal domain were studied.
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Together with the Hsp70 system, in a regulated, concerted manner, the Hsp90 machinery processes a variety of different client proteins in a plethora of pathways, herein ensuring proteostasis. In this work, using different biophysical and biochemical assays, the interaction of the full-length glucocorticoid receptor with the chaperone systems via distinct conformational rearrangements was investigated. Moreover, the conformational dynamics of the Hsp90 chaperone regarding its catalytic activity a...
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Übersetzte Kurzfassung:
Zusammen mit dem Hsp70-System verarbeitet die Hsp90-Maschinerie auf regulierte und konzertierte Weise eine Vielzahl verschiedener Substratproteine in einer Fülle unterschiedlicher Prozesse und sichert so die Proteostase. In dieser Arbeit wurden die Wechselwirkungen des Volllängen-Glucocorticoidrezeptors mit den Chaperonsystemen über bestimmte Konformationsänderungen durch verschiedene biophysikalische und biochemische Methoden untersucht. Des Weiteren wurde die konformationelle Dynamik von Hsp90 hinsichtlich der katalytischen Aktivität und der Methylierung eines bestimmten Lysins in der C-terminalen Domäne analysiert.
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Zusammen mit dem Hsp70-System verarbeitet die Hsp90-Maschinerie auf regulierte und konzertierte Weise eine Vielzahl verschiedener Substratproteine in einer Fülle unterschiedlicher Prozesse und sichert so die Proteostase. In dieser Arbeit wurden die Wechselwirkungen des Volllängen-Glucocorticoidrezeptors mit den Chaperonsystemen über bestimmte Konformationsänderungen durch verschiedene biophysikalische und biochemische Methoden untersucht. Des Weiteren wurde die konformationelle Dynamik von Hsp90...
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