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- Originaltitel:
- Determining the ubiquitylation mechanism of UBR5
- Übersetzter Titel:
- Aufschlüsselung des Ubiquitinylierungsmechanismus von UBR5
- Autor:
- Hehl, Laura Anna
- Jahr:
- 2024
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- TUM School of Natural Sciences
- Betreuer:
- Schulman, Brenda A. (Prof., Ph.D.)
- Gutachter:
- Schulman, Brenda A. (Prof., Ph.D.); Nedialkova, Danny (Prof. Dr.); Lorenz, Sonja (Priv.-Doz. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- Stichworte:
- Ubiquitin, HECT E3 Ligase, Ubiquitin chains, cryo-EM, chemical probes
- TU-Systematik:
- CHE 800
- Kurzfassung:
- HECT E3 ligases play a crucial role in regulating cellular processes through linkage-specific ubiquitin chain formation. Malfunctions contribute to various diseases, yet the structural mechanisms remain elusive. Employing chemical probes, and cryo-EM, we elucidated a detailed HECT polyubiquitylation cascade. This study reveals mechanistic intricacies of UBR5 showcasing its robust catalytic activity, remarkable processivity, and sustained linkage-specificity during ubiquitin chain formation.
- Übersetzte Kurzfassung:
- HECT-E3-Ligasen spielen eine entscheidende Rolle bei der Regulierung zellulärer Prozesse durch die verknüpfungsspezifische Bildung von Ubiquitin-Ketten. Fehlfunktionen tragen zu verschiedenen Krankheiten bei, doch die strukturellen Mechanismen sind nach wie vor schwer zu verstehen. Mit Hilfe von chemischen Sonden und Kryo-EM haben wir eine detaillierte HECT-Polyubiquitinylierungskaskade aufgeklärt. Diese Studie enthüllt mechanistische Feinheiten von UBR5, die seine robuste katalytische Aktivit... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1733449
- Eingereicht am:
- 06.02.2024
- Mündliche Prüfung:
- 30.04.2024
- Dateigröße:
- 22920842 bytes
- Seiten:
- 132
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20240430-1733449-1-9
- Letzte Änderung:
- 03.06.2024
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