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Originaltitel:
How substrate helix dynamics affect intramembrane proteolysis by γ-secretase.
Übersetzter Titel:
Wie die Dynamik der Substrathelix die Intramembranproteolyse durch γ-Sekretase beeinflusst.
Autor:
Högel, Philipp Alexander
Jahr:
2024
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Life Sciences
Institution:
Lehrstuhl für Chemie der Biopolymere (N.N.)
Betreuer:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
Gutachter:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Lichtenthaler, Stefan (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
Stichworte:
γ-secretase, DHX, Alzheimer, C99
Übersetzte Stichworte:
γ-secretase, DHX, Alzheimer, C99
TU-Systematik:
CHE 762
Kurzfassung:
To investigate the impact of substrate helix dynamics on intramembrane proteolysis, peptides based on the TMD of C99 were analyzed in detergent, solution and gas-phase. Individual backbone H-bond strengths were assessed with a novel mass spectrometric technique, combined with deuterium-hydrogen exchange. This revealed the flexibility increasing effect of a double glycine hinge and the importance of threonine for backbone stability. The results were later used to systematically analyze the impact...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Um die Auswirkungen der Dynamik der Substrathelix auf die Intramembranproteolyse zu untersuchen, wurden Peptide, basierend auf der TMD von C99, in Detergenz, Lösung und Gasphase analysiert. Die Stärke einzelner H-Brücken des Rückgrats wurde mittels Massenspektrometrie, kombiniert mit Deuterium-Wasserstoffaustausch, untersucht. Dabei wurde die flexibilitätssteigernde Wirkung eines doppel-Glycin-Motivs und der stabilisierende Effekt von Threonin deutlich. Die gemessene Helixdynamik wurde ferner mi...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1728052
Eingereicht am:
30.11.2023
Mündliche Prüfung:
16.04.2024
Dateigröße:
5328277 bytes
Seiten:
124
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20240416-1728052-1-2
Letzte Änderung:
16.05.2024
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