Regulation von humanen kleinen Hitzeschockproteinen
Author:
Riedl, Mareike
Year:
2020
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät für Chemie
Advisor:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
Referee:
Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Reif, Bernd (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften; CIT Chemie-Ingenieurwesen, Technische Chemie, Biotechnologie
TUM classification:
CHE 800d; CIT 900d
Abstract:
The principles governing the regulation of small heat shock proteins (sHsps) are still not clear. A key feature of the sHsps is the ability to form highly dynamic oligomer structures. To transfer the ATP-independent sHsps in an active conformation, mainly a shift of oligomer size towards smaller species is needed. In the present study, three different triggers to shift the oligomer equilibrium were investigated in detail: the formation of hetero-oligomers, the influence of the N-terminal region, and the effects of the potential co-chaperone Bag3.
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The principles governing the regulation of small heat shock proteins (sHsps) are still not clear. A key feature of the sHsps is the ability to form highly dynamic oligomer structures. To transfer the ATP-independent sHsps in an active conformation, mainly a shift of oligomer size towards smaller species is needed. In the present study, three different triggers to shift the oligomer equilibrium were investigated in detail: the formation of hetero-oligomers, the influence of the N-terminal region,...
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Translated abstract:
Die Grundlagen der Regulation von kleinen Hitzeschockproteinen (sHsps) sind noch nicht zufriedenstellend geklärt. Ein wesentliches Merkmal von sHsps ist ihre Fähigkeit große dynamische oligomere Strukturen zu bilden. Um die ATP-unabhängigen sHsps in eine aktive Konformation zu überführen, wird die Oligomergröße in den meisten Fällen zu Gunsten von kleineren Strukturen verschoben. In der vorliegenden Studie wurden drei verschiedene Auslöser für die Verschiebung des Oligomergleichgewichts im Detail untersucht: die Bildung von Hetero-Oligomeren, der Einfluss der N-terminalen Region und der Effekt des potentiellen Co-Chaperons Bag3.
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Die Grundlagen der Regulation von kleinen Hitzeschockproteinen (sHsps) sind noch nicht zufriedenstellend geklärt. Ein wesentliches Merkmal von sHsps ist ihre Fähigkeit große dynamische oligomere Strukturen zu bilden. Um die ATP-unabhängigen sHsps in eine aktive Konformation zu überführen, wird die Oligomergröße in den meisten Fällen zu Gunsten von kleineren Strukturen verschoben. In der vorliegenden Studie wurden drei verschiedene Auslöser für die Verschiebung des Oligomergleichgewichts im Detai...
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