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- Originaltitel:
- Solid- and Solution-State Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopic Analysis of Amyloidogenic Immunoglobulin Light Chains and their Interactions with Epigallocatechin Gallate
- Übersetzter Titel:
- Untersuchung von amyloidogenen Antikörper-Leichtketten und ihren Wechselwirkungen mit Epigallocatechin Gallat mittels kernmagnetischer Resonanzspektroskopie im Festkörper und in Lösung
- Autor:
- Hora, Manuel Christian
- Jahr:
- 2016
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Reif, Bernd (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Reif, Bernd (Prof. Dr.); Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Ramirez-Alvarado, Marina (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- BIO Biowissenschaften
- Stichworte:
- MAS NMR, antibody, amyloid fibril, EGCG
- Übersetzte Stichworte:
- MAS NMR, Antikörper, Amyloidfibrille, EGCG
- TU-Systematik:
- CHE 244d; CHE 808d
- Kurzfassung:
- Antibody light chain amyloidosis is a rare disease caused by amyloid fibril formation of immunglobulin light chain variable domains. We used solid- and solution-state NMR spectroscopy to analyse, how point mutations modulate amyloidogenicity and how the green tea polyphenol EGCG can interfere with light chain amyloid formation. Furthermore, we present the first solid-state NMR characterisation of light chain amyloid fibrils and could identify, which residues form the structured core.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Antikörper-Leichtkettenamyloidose ist eine seltene Erkrankung, bei der die variablen Domänen der Immunoglublin-Leichtketten Amyloidfibrillen bilden. Mittels Festkörper- und Lösungs-NMR Spektroskopie konnten wir den Einfluss von Punktmutationen auf die Fibrillenbildung untersuchen und aufklären, wie der Naturstoff EGCG die Bildung von Fibrillen verhindern kann. Außerdem konnten wir erste Erkentnisse gewinnen, welche Aminosäuren den strukturierten Kern der Leichtketten-Amyloidfibrillen bilden.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1310556
- Eingereicht am:
- 22.06.2016
- Mündliche Prüfung:
- 19.09.2016
- Dateigröße:
- 7791785 bytes
- Seiten:
- 128
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20160919-1310556-1-8
- Letzte Änderung:
- 26.09.2017
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