BLaTM: A novel method to measure transmembrane domain interactions
Translated title:
BLaTM: Eine neuartige Methode zur Messung von Transmembrandomäneninteraktionen
Author:
Schanzenbach, Christoph
Year:
2017
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Advisor:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
Referee:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Liebl, Wolfgang (Prof. Dr.)
Language:
en
Subject group:
BIO Biowissenschaften
TUM classification:
CHE 762d
Abstract:
About one quarter of the human genome codes for membrane proteins. These proteins are embedded in cell membranes via hydrophobic segments, the transmembrane domains (TMDs). They specifically interact with each other by more or less unknown sequence motifs. In this dissertation a novel method for the quantification of these interactions was developed, based on protein complementation of the β-lactamase. The higher the affinity of two distinct TMDs, the higher is the ampicillin resistance of E. coli.
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About one quarter of the human genome codes for membrane proteins. These proteins are embedded in cell membranes via hydrophobic segments, the transmembrane domains (TMDs). They specifically interact with each other by more or less unknown sequence motifs. In this dissertation a novel method for the quantification of these interactions was developed, based on protein complementation of the β-lactamase. The higher the affinity of two distinct TMDs, the higher is the ampicillin resistance of E. co...
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Translated abstract:
Etwa ein Viertel des menschlichen Genoms kodiert für Membranproteine. Diese Proteine sind mit hydrophoben Proteinsegmenten, den Transmembrandomänen (TMDn), in Zellmembranen eingelagert und interagieren sehr spezifisch über weitgehend unbekannte Sequenzmotive miteinander. In dieser Dissertation wurde eine neue Methode, basierend auf Proteinkomplementierung der β-Lactamase, entwickelt, um diese Interaktionen messen zu können. Je stärker zwei bestimmte TMDn miteinander agieren, desto höher ist die Ampicillinresistenz von E. coli.
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Etwa ein Viertel des menschlichen Genoms kodiert für Membranproteine. Diese Proteine sind mit hydrophoben Proteinsegmenten, den Transmembrandomänen (TMDn), in Zellmembranen eingelagert und interagieren sehr spezifisch über weitgehend unbekannte Sequenzmotive miteinander. In dieser Dissertation wurde eine neue Methode, basierend auf Proteinkomplementierung der β-Lactamase, entwickelt, um diese Interaktionen messen zu können. Je stärker zwei bestimmte TMDn miteinander agieren, desto höher ist die...
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