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Originaltitel:
BLaTM: A novel method to measure transmembrane domain interactions
Übersetzter Titel:
BLaTM: Eine neuartige Methode zur Messung von Transmembrandomäneninteraktionen
Autor:
Schanzenbach, Christoph
Jahr:
2017
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.)
Gutachter:
Langosch, Dieter (Prof. Dr.); Liebl, Wolfgang (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
TU-Systematik:
CHE 762d
Kurzfassung:
About one quarter of the human genome codes for membrane proteins. These proteins are embedded in cell membranes via hydrophobic segments, the transmembrane domains (TMDs). They specifically interact with each other by more or less unknown sequence motifs. In this dissertation a novel method for the quantification of these interactions was developed, based on protein complementation of the β-lactamase. The higher the affinity of two distinct TMDs, the higher is the ampicillin resistance of E. co...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Etwa ein Viertel des menschlichen Genoms kodiert für Membranproteine. Diese Proteine sind mit hydrophoben Proteinsegmenten, den Transmembrandomänen (TMDn), in Zellmembranen eingelagert und interagieren sehr spezifisch über weitgehend unbekannte Sequenzmotive miteinander. In dieser Dissertation wurde eine neue Methode, basierend auf Proteinkomplementierung der β-Lactamase, entwickelt, um diese Interaktionen messen zu können. Je stärker zwei bestimmte TMDn miteinander agieren, desto höher ist die...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1335947
Eingereicht am:
21.11.2016
Mündliche Prüfung:
28.02.2017
Dateigröße:
23526489 bytes
Seiten:
140
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20170228-1335947-1-9
Letzte Änderung:
29.03.2017
 BibTeX