Benutzer: Gast  Login
Mehr Felder
Einfache Suche
Originaltitel:
Structural and Functional Characterizations of Proteins Involved in Pyrrolysine- and Cobalamin-dependent Methyl Transfer
Übersetzter Titel:
Strukturelle und funktionelle Charakterisierungen von Proteinen des Pyrrolysin- und Cobalamin-abhängigen Methyltransfers
Autor:
Badmann, Thomas Patrick
Jahr:
2024
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
TUM School of Natural Sciences
Institution:
Lehrstuhl für Biochemie (Prof. Groll)
Betreuer:
Groll, Michael (Prof. Dr.)
Gutachter:
Groll, Michael (Prof. Dr.); Sieber, Stephan A. (Prof. Dr.)
Sprache:
en
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften; CHE Chemie
TU-Systematik:
CHE 800
Kurzfassung:
The microbial methylamine metabolism is characterized by the use of the 22nd amino acid pyrrolysine and several complex cofactors. The production and incorporation of pyrrolysine into proteins in Escherichia coli was established. The 3D structures of four participating methyltransferases, MtgB, MtcB, MtbA and MtgA, were determined by X-ray crystallography. Substrate- and cofactor-bound complex structures allowed detailed mechanistic analyses of methyl transfer to cobalamin, coenzyme M and tetrah...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Der mikrobielle Methylaminmetabolismus ist durch die Verwendung der 22. Aminosäure Pyrrolysin sowie einiger komplexer Cofaktoren gekennzeichnet. Die Produktion und der Einbau von Pyrrolysin in Proteine in Escherichia coli wurde etabliert. Die 3D-Strukturen von vier beteiligten Methyltransferasen, MtgB, MtcB, MtbA und MtgA, wurden mittels Röntgenkristallographie aufgeklärt. Substrat- und Cofaktor-gebundene Komplexstrukturen ermöglichten detaillierte mechanistische Analysen des Methyltransfers auf...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1740137
Eingereicht am:
17.04.2024
Mündliche Prüfung:
28.05.2024
Dateigröße:
25219812 bytes
Seiten:
116
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20240528-1740137-1-3
Letzte Änderung:
11.07.2024
 BibTeX