Die humane Gewebstransglutaminase (TG2) bildet durch Transamidierung kovalent verknüpfte Komplexe mit Glutenpeptiden. Glutenproteintypen aus Weizen, Gerste und Roggen wurden isoliert, ihre Proteine charakterisiert und relativ quantifiziert. Durch die Entwicklung von Modellsystemen und einer Strategie zur Identifizierung von Isopeptiden wurden Isopeptide zwischen TG2 und Modellpeptiden sowie biologischen Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste durch LC-MS/MS nachgewiesen und zusätzlich durch zielgerichtete LC-MS/MS-Analysen verifiziert.
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Die humane Gewebstransglutaminase (TG2) bildet durch Transamidierung kovalent verknüpfte Komplexe mit Glutenpeptiden. Glutenproteintypen aus Weizen, Gerste und Roggen wurden isoliert, ihre Proteine charakterisiert und relativ quantifiziert. Durch die Entwicklung von Modellsystemen und einer Strategie zur Identifizierung von Isopeptiden wurden Isopeptide zwischen TG2 und Modellpeptiden sowie biologischen Glutenpeptiden von Weizen, Roggen und Gerste durch LC-MS/MS nachgewiesen und zusätzlich durch...
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