Es werden Konformationsänderungen des Hämoglobins (Hb) mit Hilfe der Mößbauer Spektroskopie untersucht und mit Myoglobin (Mb) verglichen. Durch Reduktion des Eisens in Methämoglobin bei 80K wurde ein metastabiler Zustand erzeugt, bei dem sich die Struktur noch nicht verändert hat und Wasser am Eisen gebunden bleibt. Bei Aufwärmen auf höhere Temperaturen können die Moleküle eine Aktivierungsbarriere G^# überwinden und in eine stabile Konformation relaxieren. G^# hat zwei Beiträge, die Energie zum Erreichen eines flexiblen Zustandes sowie die Energie zum Abspalten des Wassers. Konformations-Subzustände führen zu einer Verteilung der Aktivierungsenergie. Die größere Barrierenhöheverteilung in Mb im Vergleich zu Hb dürfte durch eine größerer dem Wasser zugängige Oberfläche hervorgerufen werden. Die Temperaturabhängigkeit der Quadrupolaufspaltung in hoch- und niedrig affinem Deoxyhämoglobin eingebettet in nasses Silikagel spricht für ein „induced fit“ Modell der Allosterie.     «

Es werden Konformationsänderungen des Hämoglobins (Hb) mit Hilfe der Mößbauer Spektroskopie untersucht und mit Myoglobin (Mb) verglichen. Durch Reduktion des Eisens in Methämoglobin bei 80K wurde ein metastabiler Zustand erzeugt, bei dem sich die Struktur noch nicht verändert hat und Wasser am Eisen gebunden bleibt. Bei Aufwärmen auf höhere Temperaturen können die Moleküle eine Aktivierungsbarriere G^# überwinden und in eine stabile Konformation relaxieren. G^# hat zwei Beiträge, die Energie zum E...     »