Die Konformationszustände von Proteinen sind eng mit deren Protonierungszuständen verknüpft. Im Rahmen der statistischen Mechanik wurde eine neue Methode zur Berechnung der korrelierten Besetzungen von Protonierungs- und Konformationszuständen formuliert. Insbesondere wurden dabei entropische Beiträge zu Dissoziationsreaktionen berücksichtigt. Mögliche Reorientierungen von dipolaren oder geladenen Seitenketten wurden explizit modelliert. Dadurch wird auch die Stabilisierung von unterschiedlichen Protonierungszuständen durch lokale Relaxationen der Proteinstruktur beschrieben. Die entwickelte Methode wurde erfolgreich zur Untersuchung der Fluktuationen im Grundzustand sowie der Relaxationen nach Lichtanregung im Grün Fluoreszierenden Protein angewendet. Die Kenntnis der Verteilung von Protonierungszuständen ist essentiell für das Verständnis der Photophysik dieses Proteins     «

Die Konformationszustände von Proteinen sind eng mit deren Protonierungszuständen verknüpft. Im Rahmen der statistischen Mechanik wurde eine neue Methode zur Berechnung der korrelierten Besetzungen von Protonierungs- und Konformationszuständen formuliert. Insbesondere wurden dabei entropische Beiträge zu Dissoziationsreaktionen berücksichtigt. Mögliche Reorientierungen von dipolaren oder geladenen Seitenketten wurden explizit modelliert. Dadurch wird auch die Stabilisierung von unterschiedlichen...     »

The conformational states of proteins are closely connected to their protonation states. A method to calculate the correlated population of protonation and conformational substates was developed, based on the concepts of statistical mechanics. The entropic contributions to dissoziation reactions were especially considered. Possible reorientations of dipolar or charged sidechains were modelled explicitly. Therefore, the stabilization of protonation states, resulting from the local relaxation of the protein sructure, is described. The method developed was succesfully applicated to the investigation of fluctuations in the groundstate and light induced relaxation of the Green Fluorescent Protein. Knowledge on the distribution of protonation states is important to be able to understand the photophysics of this protein.     «

The conformational states of proteins are closely connected to their protonation states. A method to calculate the correlated population of protonation and conformational substates was developed, based on the concepts of statistical mechanics. The entropic contributions to dissoziation reactions were especially considered. Possible reorientations of dipolar or charged sidechains were modelled explicitly. Therefore, the stabilization of protonation states, resulting from the local relaxation of t...     »