In der vorliegenden experimentellen Studie wurden zum einen mittels Gleich-gewichtsmessungen in Lösung und zum anderen mit der Oberflächenplasmon-resonanz-Biosensorik verschiedene Aminoalkyl-5a-Dihydrotestosteron-Derivate in ihren Wechselwirkung mit dem humanen Sexualhormon-bindenden Globulin (hSHBG) untersucht. Durch kinetische und thermodynamische Daten zu Assoziation und Dissoziation der Liganden gelang eine funktionelle Charakterisierung der bio-spezifischen Anbindung dieser Steroidhormone an hSHBG. Mit beiden Methoden konnte eine bivalente Interaktion von hSHBG mit 1a-und 17a-Amino-5a-Dihydro-testosteron-Derivaten eindeutig belegt werden.
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