The thesis carries information on the studies conducted by X ray crystallography and the nuclear magnetic resonance on the domain organization of different proteins and their structural necessities for binding to their respective partners. The crystal structure of the human 14-3-3sigma protein was solved at a resolution of 2.8 Å and compared it to the known structures of 14-3-3zeta and 14-3-3tau. The interactions of CDK6, p19, and MyoD peptides, CDK2-cyclin A2, and its binding partners: p53, pRb and p27 have been tested using in vitro biophysical and biochemical methods. The interactions between pRb, p27, and p53 with CDK2-cyclin A2, CDK6 and p19 were documented. The structure of the complex of the N-terminal domain of IGFBP-4 (NBP-4, residues, 1-92) and IGF-I emphasizes a critical role of the first amino-terminal residues of IGFBPs for IGF signaling.     «

The thesis carries information on the studies conducted by X ray crystallography and the nuclear magnetic resonance on the domain organization of different proteins and their structural necessities for binding to their respective partners. The crystal structure of the human 14-3-3sigma protein was solved at a resolution of 2.8 Å and compared it to the known structures of 14-3-3zeta and 14-3-3tau. The interactions of CDK6, p19, and MyoD peptides, CDK2-cyclin A2, and its binding partners: p53, pRb...     »

Die Doktorarbeit gibt neue Informationen zu Studien der Domänen-Organisation verschiedener Proteine und ihre strukturellen Voraussetzungen zur Bindung ihrer zugehörigen Partner mittels Röntgenkristallographie und Kernspinresonanz. Die Kristallstruktur von 14-3-3sigma wurde bei einer Auflösung von 2.8 A° gelöst und mit den bekannten Strukturen von 14-3-3zeta und 14-3-3tau verglichen. Die Interaktion zwischen CDK6 und MyoD Peptiden bzw. p19, sowie zwischen CDK2/Cyclin A2 und dessen Bindungspartnern: p27, p53 und pRb wurden in vitro mit biophysikalischen und biochemischen Methoden untersucht. Durch diesen Multimethodenansatz wurden die Wechselwirkungen zwischen p27, p53 und pRb einerseits und CDK2/Cyclin A2 andererseits, sowie die Weschelwirkungen zwischen CDK6 und p19 dokumentiert. Die Struktur des Komplexes mit der N-tarminalen Domäne von IGFBP- (NBP-4, AS 1-92) und IGF-I zeigt eine kritische Aufgabe der ersten N-terminalen Reste von IGFBP-4, für den IGF Signalweg auf.     «

Die Doktorarbeit gibt neue Informationen zu Studien der Domänen-Organisation verschiedener Proteine und ihre strukturellen Voraussetzungen zur Bindung ihrer zugehörigen Partner mittels Röntgenkristallographie und Kernspinresonanz. Die Kristallstruktur von 14-3-3sigma wurde bei einer Auflösung von 2.8 A° gelöst und mit den bekannten Strukturen von 14-3-3zeta und 14-3-3tau verglichen. Die Interaktion zwischen CDK6 und MyoD Peptiden bzw. p19, sowie zwischen CDK2/Cyclin A2 und dessen Bindungspartner...     »