Die gelöste Struktur des Komplexes zwischen dem Multiple Sklerose (MS) Autoantigen Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein (MOG) und dem Antigen-bindenden Fragment des Maus-Antikörpers 8-18C5, der im Tiermodell von MS die extensive Zerstörung des Myelins bewirkt, gibt erstmalig detaillierte Einblicke in das Epitop eines klassischen Autoantigens. Durch Mutation der zentralen Epitop-Aminosäuren konnte zudem gezeigt werden, dass es sich bei dem 8-18C5-Epitop um ein – zumindest in der Maus – immundominantes Epitop handelt, dass von pathogenen Antikörpern angegriffen wird. 12-Oxophytodiensäurereduktasen (OPRs) sind pflanzliche NADPH-abhängige Flavoproteine. OPR3 ist an der Biosynthese der Jasmonsäure, eines Signalmoleküls in der pflanzlichen Verteidigung und Entwicklung, beteiligt. Die gelösten Strukturen der OPR1 und der OPR3 sowie verschiedener Ligand-Komplexe geben Aufschluß über den Reaktionsmechanismus, die Stereoselektivität der Enzyme und einen möglichen Regulationsmechanismus der OPR3.     «

Die gelöste Struktur des Komplexes zwischen dem Multiple Sklerose (MS) Autoantigen Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein (MOG) und dem Antigen-bindenden Fragment des Maus-Antikörpers 8-18C5, der im Tiermodell von MS die extensive Zerstörung des Myelins bewirkt, gibt erstmalig detaillierte Einblicke in das Epitop eines klassischen Autoantigens. Durch Mutation der zentralen Epitop-Aminosäuren konnte zudem gezeigt werden, dass es sich bei dem 8-18C5-Epitop um ein – zumindest in der Maus – immundomina...     »

The crystal structure of the Multiple Sclerosis (MS) autoantigen Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein (MOG) in complex with the antigen binding fragment of the murine antibody 8-18C5 that causes extensive disruption of myelin in the animal model of MS, provides detailed insight into the epitope of a classic autoantigen. It could be shown by mutating the central amino acids of the epitope that, at least in mice, the pathogenic 8-18C5-epitope on MOG is an immundominant epitope. 12-Oxophytodienoic acid reductases (OPRs) are NADPH dependent flavoproteins in plants. OPR3 is involved in the biosynthesis of jasmonic acid, a signalling molecule in plant defence and plant development. The crystal structures of OPR1 and OPR3 and of several enzyme-ligand complexes give information about the reaction mechanism, the stereoselectivity of the enzymes and about a putative regulative mechanism of OPR3.     «

The crystal structure of the Multiple Sclerosis (MS) autoantigen Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein (MOG) in complex with the antigen binding fragment of the murine antibody 8-18C5 that causes extensive disruption of myelin in the animal model of MS, provides detailed insight into the epitope of a classic autoantigen. It could be shown by mutating the central amino acids of the epitope that, at least in mice, the pathogenic 8-18C5-epitope on MOG is an immundominant epitope. 12-Oxophytodienoic a...     »