Das Hsp90-Chaperon-System erfüllt seine Funktion in Komplexen mit verschiedenen Partnerproteinen. Zu diesen Partnerproteinen gehören die großen Peptidyl-Prolyl cis/trans Isomerasen (PPIasen) FKBP51, FKBP52 und Cyp40. Im Gegensatz dazu gibt es bei allen anderen Partnerproteinen nur einen Vertreter. In der vorliegenden Arbeit wurden die drei großen PPIasen gereinigt und funktionell verglichen. Die Analyse zeigte, dass sich die PPIasen nicht bzgl. Struktur und PPIase-Eigen schaften unterscheiden, wohl aber in der Hsp90-Bindung und der Interaktion mit nicht-nativen Proteinen. Diese Merkmale könnten der Grund für ihre unterschiedliche Inkorporation in den Hsp90-Rezeptor-Komplex sein. Ihre beiden Hauptfunktionen, PPIase und Chaperon-Aktivität, konnten bestimmten Regionen innerhalb des Proteins zugeordnet werden.     «

Das Hsp90-Chaperon-System erfüllt seine Funktion in Komplexen mit verschiedenen Partnerproteinen. Zu diesen Partnerproteinen gehören die großen Peptidyl-Prolyl cis/trans Isomerasen (PPIasen) FKBP51, FKBP52 und Cyp40. Im Gegensatz dazu gibt es bei allen anderen Partnerproteinen nur einen Vertreter. In der vorliegenden Arbeit wurden die drei großen PPIasen gereinigt und funktionell verglichen. Die Analyse zeigte, dass sich die PPIasen nicht bzgl. Struktur und PPIase-Eigen schaften unterscheiden, w...     »

The Hsp90-chaperone system functions in complexes with various partner proteins including the large peptidyl-prolyl cis/trans isomerases (PPIases) FKBP51, FKBP52 and Cyp40. In contrast to these, there is only one partner of the respective other partner proteins present in the complex. In this work, the large PPIases have been purified and compared concerning their function. The analysis showed that the PPIases don't differ much in their structure und PPIase-activities, but show different interactions with Hsp90 and non-native proteins. These features may be the basis for the differential incorporation of the large PPIases into the Hsp90-receptor complex. Furthermore, their two main activities, PPIase and chaperone activity, could be assigned to distinct regions in the protein.     «

The Hsp90-chaperone system functions in complexes with various partner proteins including the large peptidyl-prolyl cis/trans isomerases (PPIases) FKBP51, FKBP52 and Cyp40. In contrast to these, there is only one partner of the respective other partner proteins present in the complex. In this work, the large PPIases have been purified and compared concerning their function. The analysis showed that the PPIases don't differ much in their structure und PPIase-activities, but show different interac...     »