Die Speicherproteine verschiedener Hafersorten wurden hinsichtlich ihrer Gehalte, ihrer Löslichkeitseigenschaften und der Zuordnung zu bestimmten Proteintypen untersucht. Der Schwerpunkt lag auf den schwerlöslichen Rückstandsproteinen. Mittels gelelektrophoretischer und massenspektrometrischer Methoden wurde die Ähnlichkeit dieser Fraktion zur Globulinfraktion bestätigt, da beide Fraktionen die gleiche intermolekulare alpha3-beta1-Disulfidbindung enthielten. Anhand von Extraktions-Modellen sowie mit Massenspektrometrie-Differenzchromatographie wurde gezeigt, dass hydrophobe Wechselwirkungen stärker zur schlechten Löslichkeit der Rückstandsproteine beitragen als kovalente intermolekulare Disulfidbindungen.     «

Die Speicherproteine verschiedener Hafersorten wurden hinsichtlich ihrer Gehalte, ihrer Löslichkeitseigenschaften und der Zuordnung zu bestimmten Proteintypen untersucht. Der Schwerpunkt lag auf den schwerlöslichen Rückstandsproteinen. Mittels gelelektrophoretischer und massenspektrometrischer Methoden wurde die Ähnlichkeit dieser Fraktion zur Globulinfraktion bestätigt, da beide Fraktionen die gleiche intermolekulare alpha3-beta1-Disulfidbindung enthielten. Anhand von Extraktions-Modellen sowie...     »

In the present work oat storage proteins of diverse varieties were comparatively characterized with special focus on the poorly soluble residual proteins. By means of electrophoretic and mass spectrometric methods the similarity of this fraction to the oat globulin fraction was confirmed because both fractions contained an intermolecular disulfide bond alpha3-beta1 linking the same subunits. Different extraction models as well as mass spectrometry-differential chromatography revealed that hydrophobic interactions rather than covalent interchain disulfide bonds contribute to the poor solubility of the residual oat proteins.      «

In the present work oat storage proteins of diverse varieties were comparatively characterized with special focus on the poorly soluble residual proteins. By means of electrophoretic and mass spectrometric methods the similarity of this fraction to the oat globulin fraction was confirmed because both fractions contained an intermolecular disulfide bond alpha3-beta1 linking the same subunits. Different extraction models as well as mass spectrometry-differential chromatography revealed that hydrop...     »