The molecular chaperone heat shock protein 90 is essential to maturate a large set of client proteins. In this thesis the folding and dimer-assembly process of such a large system is investigated using optical tweezers. It is found that the formation of intra- and cross-domain misfolds dominates protein folding. After assembly, heat shock protein 90 undergoes large conformational changes, which are important for the function and studied using single molecule methods. Particularly interesting is a domain linker, which regulates the conformations of the system.     «

The molecular chaperone heat shock protein 90 is essential to maturate a large set of client proteins. In this thesis the folding and dimer-assembly process of such a large system is investigated using optical tweezers. It is found that the formation of intra- and cross-domain misfolds dominates protein folding. After assembly, heat shock protein 90 undergoes large conformational changes, which are important for the function and studied using single molecule methods. Particularly interesting is...     »

Das molekulare Chaperon Hitzeschockprotein 90 ist essentiell für die Aktivierung vieler Proteine. In dieser Arbeit werden die Faltung und die Dimerisierung von diesem großen System mithilfe von optischen Pinzetten untersucht. Es zeigt sich, dass intra- und domänenübergreifende missgefaltete Zustände den Faltungsprozess dominieren. Die großen Konformationsänderungen des gefalteten Proteins sind wichtig für die biologische Aktivität und werden mit Einzelmolekülmethoden untersucht. Besonders interessant ist ein Verbindungsstück zwischen den Proteindomänen, welches die Konformationen des Systems reguliert.      «

Das molekulare Chaperon Hitzeschockprotein 90 ist essentiell für die Aktivierung vieler Proteine. In dieser Arbeit werden die Faltung und die Dimerisierung von diesem großen System mithilfe von optischen Pinzetten untersucht. Es zeigt sich, dass intra- und domänenübergreifende missgefaltete Zustände den Faltungsprozess dominieren. Die großen Konformationsänderungen des gefalteten Proteins sind wichtig für die biologische Aktivität und werden mit Einzelmolekülmethoden untersucht. Besonders intere...     »