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Original title:
Charakterisierung der Proteinfamilie der Glutathion-S-Transferasen aus Arabidopsis thaliana in Saccharomyces cerevisiae
Translated title:
Characterization of the protein family of the glutathione-S-transferases from Arabidopsis thaliana in Saccharomyces cerevisiae
Author:
Krajewski, Matthias
Year:
2012
Document type:
Dissertation
Faculty/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Advisor:
Grill, Erwin (Prof. Dr.)
Referee:
Grill, Erwin (Prof. Dr.); Schmitt-Kopplin, Philippe (Priv.-Doz. Dr.)
Language:
de
Subject group:
BIO Biowissenschaften
Controlled terms:
Ackerschmalwand; Glutathiontransferasen; Biochemische Analyse; Saccharomyces cerevisiae; Entgiftun; Xenobiotikum
TUM classification:
CHE 827d; BIO 434d
Abstract:
Glutathion-S-Transferasen (GSTs; EC 2.5.1.18) sind multifunktionale Proteine im pflanzlichen Entgiftungsstoffwechsel. Sie katalysieren die Konjugation von Xenobiotika mit dem Tripeptid Glutathion (GSH). In Arabidopsis thaliana sind 55 GST-Vertreter bekannt. Zur Charakterisierung dieser GSTs wurde ein heterologes Testsystem mit Saccharomyces cerevisiae etabliert. Unter xenobiotischem Stress wurden in GST-defizienten Hefemutanten die Expressionen der Arabidopsis GSTs zuckerabhängig induziert. Mit...     »
Translated abstract:
Glutathione-S-transferases (GSTs; EC 2.5.1.18) are multifunctional proteins involved in plant detoxification processes. GSTs catalyze the conjugation of xenobiotics with the tripeptide glutathione (GSH). In Arabidopsis thaliana there are 55 GST members known. To characterize these GSTs a heterologous test system was established in Saccharomyces cerevisiae. Exposed to xenobiotic stress expressions of Arabidopsis GSTs were sugar-dependent induced in GST-deficient yeast mutant strains. Using high-...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1092608
Date of submission:
22.11.2011
Oral examination:
27.02.2012
File size:
11288535 bytes
Pages:
171
Urn (citeable URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20120227-1092608-1-8
Last change:
15.03.2017
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