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Originaltitel:
Charakterisierung der Proteinfamilie der Glutathion-S-Transferasen aus Arabidopsis thaliana in Saccharomyces cerevisiae
Übersetzter Titel:
Characterization of the protein family of the glutathione-S-transferases from Arabidopsis thaliana in Saccharomyces cerevisiae
Autor:
Krajewski, Matthias
Jahr:
2012
Dokumenttyp:
Dissertation
Fakultät/School:
Fakultät Wissenschaftszentrum Weihenstephan
Betreuer:
Grill, Erwin (Prof. Dr.)
Gutachter:
Grill, Erwin (Prof. Dr.); Schmitt-Kopplin, Philippe (Priv.-Doz. Dr.)
Sprache:
de
Fachgebiet:
BIO Biowissenschaften
Schlagworte (SWD):
Ackerschmalwand; Glutathiontransferasen; Biochemische Analyse; Saccharomyces cerevisiae; Entgiftun; Xenobiotikum
TU-Systematik:
CHE 827d; BIO 434d
Kurzfassung:
Glutathion-S-Transferasen (GSTs; EC 2.5.1.18) sind multifunktionale Proteine im pflanzlichen Entgiftungsstoffwechsel. Sie katalysieren die Konjugation von Xenobiotika mit dem Tripeptid Glutathion (GSH). In Arabidopsis thaliana sind 55 GST-Vertreter bekannt. Zur Charakterisierung dieser GSTs wurde ein heterologes Testsystem mit Saccharomyces cerevisiae etabliert. Unter xenobiotischem Stress wurden in GST-defizienten Hefemutanten die Expressionen der Arabidopsis GSTs zuckerabhängig induziert. Mit...     »
Übersetzte Kurzfassung:
Glutathione-S-transferases (GSTs; EC 2.5.1.18) are multifunctional proteins involved in plant detoxification processes. GSTs catalyze the conjugation of xenobiotics with the tripeptide glutathione (GSH). In Arabidopsis thaliana there are 55 GST members known. To characterize these GSTs a heterologous test system was established in Saccharomyces cerevisiae. Exposed to xenobiotic stress expressions of Arabidopsis GSTs were sugar-dependent induced in GST-deficient yeast mutant strains. Using high-...     »
WWW:
https://mediatum.ub.tum.de/?id=1092608
Eingereicht am:
22.11.2011
Mündliche Prüfung:
27.02.2012
Dateigröße:
11288535 bytes
Seiten:
171
Urn (Zitierfähige URL):
https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20120227-1092608-1-8
Letzte Änderung:
15.03.2017
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