Die Interaktion membranständiger α-Helices kann durch verschiedene molekulare Kräfte vermittelt werden. Um insbesondere die Rolle von Wasserstoffbrücken und ionischen Wechselwirkungen bei der Helix-Helix-Assoziation zu charakterisieren, wurden zunächst zwei neue Varianten des ToxR-Systems etabliert, welche die Untersuchung der heterotypischen Interaktion verschiedener Helixreste erlauben. Die anschließende Mutationsanalyse hochaffiner Transmembrandomänen mit ionisierbaren und/oder polaren Aminosäuren zeigte, dass Histidin im Zusammenspiel mit hydroxylierten Resten oder potentiell gegensätzlich geladene Aminosäuren die Interaktion von Transmembrandomänen in Abhängigkeit vom Sequenzkontext fördern können. Ferner legt die Analyse einer Datenbank von Transmembrandomänen nahe, dass starke elektrostatische Wechselwirkungen für die Assoziation natürlicher, membranständiger α-Helices durchaus von Bedeutung sind.     «

Die Interaktion membranständiger α-Helices kann durch verschiedene molekulare Kräfte vermittelt werden. Um insbesondere die Rolle von Wasserstoffbrücken und ionischen Wechselwirkungen bei der Helix-Helix-Assoziation zu charakterisieren, wurden zunächst zwei neue Varianten des ToxR-Systems etabliert, welche die Untersuchung der heterotypischen Interaktion verschiedener Helixreste erlauben. Die anschließende Mutationsanalyse hochaffiner Transmembrandomänen mit ionisierbaren und/oder polaren Aminos...     »

The interaction of membrane spanning α-helices can be mediated by different types of molecular forces. To characterize the role of hydrogen bonds and ionic interactions in helix-helix association two new variants of the ToxR system were established allowing the detection of helix residues that interact in a heterotypic fashion. Subsequent mutational analyses of high-affinity transmembrane domains carrying ionizable and/or polar amino acids revealed that Histidin in combination with hydroxylated residues or oppositely charged amino acids can support transmembrane domain interaction depending on sequence context. Furthermore, database analyses of transmembrane domains indicated that strong electrostatic interactions appear important for the association of natural membrane spanning α-helices.     «

The interaction of membrane spanning α-helices can be mediated by different types of molecular forces. To characterize the role of hydrogen bonds and ionic interactions in helix-helix association two new variants of the ToxR system were established allowing the detection of helix residues that interact in a heterotypic fashion. Subsequent mutational analyses of high-affinity transmembrane domains carrying ionizable and/or polar amino acids revealed that Histidin in combination with hydroxylated...     »