In dieser Arbeit wurden Antikörper mit Spezifität für Pro/Ala-reiche Sequenzen (PAS) funktionell und strukturell analysiert. Kristallstrukturen der rekombinanten Antikörperfragmente im Komplex mit den Epitoppeptiden lieferten Einblicke in die biomolekulare Erkennung der strukturell ungeordneten PAS-Polypeptidketten. Diese Antikörper bieten nicht nur wertvolle Reagenzien für die Analytik PASylierter Proteine; unter Nutzung eines Antikörperfragments mit moderater Affinität wurde zudem eine neuartige Strategie zu deren effizienter und schonender Affinitätsreinigung entwickelt.     «

In dieser Arbeit wurden Antikörper mit Spezifität für Pro/Ala-reiche Sequenzen (PAS) funktionell und strukturell analysiert. Kristallstrukturen der rekombinanten Antikörperfragmente im Komplex mit den Epitoppeptiden lieferten Einblicke in die biomolekulare Erkennung der strukturell ungeordneten PAS-Polypeptidketten. Diese Antikörper bieten nicht nur wertvolle Reagenzien für die Analytik PASylierter Proteine; unter Nutzung eines Antikörperfragments mit moderater Affinität wurde zudem eine neuart...     »

In this work, antibodies with specificity for Pro/Ala-rich sequences (PAS) were functionally and structurally analyzed. Crystal structures of the recombinant antibody fragments in complex with their epitope peptides provided insights into the biomolecular recognition of the structurally disordered PAS polypeptide chains. These antibodies not only provide valuable reagents for the analytics of PASylated proteins; using an antibody fragment with moderate affinity, a novel strategy for their efficient and gentle affinity purification was also developed.     «

In this work, antibodies with specificity for Pro/Ala-rich sequences (PAS) were functionally and structurally analyzed. Crystal structures of the recombinant antibody fragments in complex with their epitope peptides provided insights into the biomolecular recognition of the structurally disordered PAS polypeptide chains. These antibodies not only provide valuable reagents for the analytics of PASylated proteins; using an antibody fragment with moderate affinity, a novel strategy for their effic...     »