Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der massenspektrometrischen Charakterisierung unterschiedlicher hoch- und niedermolekularer Protein- und Peptid-Komplexe. Zentraler Bestandteil waren Studien, welche die Einflüsse der Aminosäuresequenz und der Sekundärstruktur auf die Komplexbildung der Peptide aufzeigten. Die Charakterisierung höherer Protein-Ligand-Komplexe erfolgte über Gradientenmessungen mittels eines neuartigen, kontinuierlichen Flusssystems. Änderungen von Flüssig- und Gas-Phasen-Bedingungen ermöglichten die massenspektrometrische Untersuchung teilentfalteter Komplexe. Die Technik der kollisions-induzierten Dissoziation trug zur Bestimmung von Gas-Phasen-Stabilitäten solcher teilentfalteter sowie intakter Protein-Komplexe bei. Schließlich wurden CID-Messungen eingesetzt, um Dissoziationsenergien zu berechnen und um Bindungsbrüche, Oxidationszustände und Gas-Phasen-Basizitäten näher zu analysieren.
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Die vorliegende Arbeit befasst sich mit der massenspektrometrischen Charakterisierung unterschiedlicher hoch- und niedermolekularer Protein- und Peptid-Komplexe. Zentraler Bestandteil waren Studien, welche die Einflüsse der Aminosäuresequenz und der Sekundärstruktur auf die Komplexbildung der Peptide aufzeigten. Die Charakterisierung höherer Protein-Ligand-Komplexe erfolgte über Gradientenmessungen mittels eines neuartigen, kontinuierlichen Flusssystems. Änderungen von Flüssig- und Gas-Phasen-Be...
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