Um neue Sequenzmotive aufzudecken, die Interaktionen alpha-helikaler Transmembrandomänen vermitteln, wurde eine Helixoberfläche mit einem Satz apolarer oder mäßig polarer Aminosäuren oder mit allen zwanzig Aminosäuren randomisiert. Selbstaffine Transmembrandomänen wurden aus diesen kombinatorischen Banken mittels des ToxR/POSSYCCAT-Systems selektiert. Zwei neue Interaktionsmotive wurden identifiziert und in Mutationsanalysen verifiziert. Das FxxGxxxG-Motiv trägt zur Selbstassoziation der G-Protein-Transmembrandomäne des Vesikulären Stomatitis Virus bei. Das His-haltige Motiv ähnelt dem Motiv, das die Selbstassoziation der BNIP3-Transmembrandomäne maßgeblich fördert. Beide Beispiele beleuchten, wie der Einfluss bestimmter Seitenketten auf Helix-Helix-Wechselwirkungen vom Sequenzkontext reguliert wird.     «

Um neue Sequenzmotive aufzudecken, die Interaktionen alpha-helikaler Transmembrandomänen vermitteln, wurde eine Helixoberfläche mit einem Satz apolarer oder mäßig polarer Aminosäuren oder mit allen zwanzig Aminosäuren randomisiert. Selbstaffine Transmembrandomänen wurden aus diesen kombinatorischen Banken mittels des ToxR/POSSYCCAT-Systems selektiert. Zwei neue Interaktionsmotive wurden identifiziert und in Mutationsanalysen verifiziert. Das FxxGxxxG-Motiv trägt zur Selbstassoziation der G-Prote...     »

In order to uncover novel sequence motifs mediating the interactions of transmembrane helices, we randomised one face of a transmembrane helix with a set of non-polar or moderately polar amino acids or with all naturally occurring amino acids. Self-interacting transmembrane domains were selected from these combinatorial libraries by means of the ToxR/POSSYCCAT system. Two novel interaction motifs were identified and verified by mutational analysis. The FxxGxxxG motif contributes to self-interaction of the Vesicular Stomatitis Virus G protein transmembrane domain. The motif containing His is similar to the motif that contributes to the self-association of the BNIP3 transmembrane domain. These are two examples illuminating how the role of certain side-chains in helix-helix interfaces is modulated by sequence context.     «

In order to uncover novel sequence motifs mediating the interactions of transmembrane helices, we randomised one face of a transmembrane helix with a set of non-polar or moderately polar amino acids or with all naturally occurring amino acids. Self-interacting transmembrane domains were selected from these combinatorial libraries by means of the ToxR/POSSYCCAT system. Two novel interaction motifs were identified and verified by mutational analysis. The FxxGxxxG motif contributes to self-interact...     »