Die vorliegende Arbeit untersuchte die Bedeutung der Glykosilierung für die Expression und Transportaktivität des intestinalen Peptidtransporters PEPT1. Dieser ist ein integrales Transportprotein in der apikalen Membran von Epithelzellen. Es wurden sechs N-Glykosilierungsstellen, welche mit einem Glykan besetzt sind und etwa 35 kDA zusätzliche molekulare Masse bringen, nachgewiesen. Während die Mehrzahl der Glykane die proteolytische Stabilität mit determiniert, konnte für N50 ein markanter Einfluss auf die PEPT1 Transportkinetik bzw. die Beweglichkeit des Proteins im Transportzyklus, einhergehend mit einer Verringerung der maximalen Substrat-Umsatzgeschwindigkeit, gezeigt werden.
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Die vorliegende Arbeit untersuchte die Bedeutung der Glykosilierung für die Expression und Transportaktivität des intestinalen Peptidtransporters PEPT1. Dieser ist ein integrales Transportprotein in der apikalen Membran von Epithelzellen. Es wurden sechs N-Glykosilierungsstellen, welche mit einem Glykan besetzt sind und etwa 35 kDA zusätzliche molekulare Masse bringen, nachgewiesen. Während die Mehrzahl der Glykane die proteolytische Stabilität mit determiniert, konnte für N50 ein markanter Einf...
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