Login
- Originaltitel:
- Crystal Contact Engineering to Enhance Protein Crystallization Processes
- Übersetzter Titel:
- Austausch von Aminosäuren an Kristallkontakten zur Verbesserung von Proteinkristallisationsprozessen
- Autor:
- Grob, Phillip
- Jahr:
- 2020
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Maschinenwesen
- Betreuer:
- Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Weuster-Botz, Dirk (Prof. Dr.); Groll, Michael (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- BIO Biowissenschaften
- Stichworte:
- Protein crystallization, Crystal contact engineering, Downstream processing, Protein purification, Lactobacillus brevis alcohol dehydrogenase, Biotechnology
- Übersetzte Stichworte:
- Proteinkristallisation, Protein-Engineering, Proteinreinigung, Lactobacillus brevis alcohol dehydrogenase, Biotechnologie
- TU-Systematik:
- CIT 900d
- Kurzfassung:
- The crystal contacts of an alcohol dehydrogenase from Lactobacillus brevis, recombinantly available with E. coli, were analyzed to subsequently exchange individual amino acids in a targeted approach. The aim was to enhance crystal contact interactions. Many of the enzyme mutants crystallized faster than the non-modified enzyme. The generation of electrostatic interactions was particularly successful, enabling protein crystallization from cell lysate as an efficient purification method.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Die Kristallkontakte einer mit E. coli rekombinant verfügbaren Alkoholdehydrogenase aus Lactobacillus brevis wurden analysiert, um dort nachfolgend einzelne Aminosäuren gezielt zur Erzeugung verstärkter Wechselwirkungen auszutauschen. Viele der Enzymmutanten kristallisierten schneller als das Ausgangsenzym. Besonders erfolgreich war die Erzeugung von elektrostatischen Wechselwirkungen, so dass eine Proteinkristallisation direkt aus Zelllysat zur effizienten Produktaufarbeitung ermöglicht wurde.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1545983
- Eingereicht am:
- 28.05.2020
- Mündliche Prüfung:
- 20.11.2020
- Dateigröße:
- 13909112 bytes
- Seiten:
- 160
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20201120-1545983-1-8
- Letzte Änderung:
- 21.01.2021
BibTeX