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- Originaltitel:
- Cryo-EM structure of CUL5-ARIH2 E3-E3 ligase complex reveals novel allosteric NEDD8 mechanism
- Übersetzter Titel:
- Cryo-EM Struktur des CUL5-ARIH2 E3-E3 Ligase Komplexes offenbart neuen allosterischen NEDD8 Mechanismus
- Autor:
- Kostrhon, Sebastian
- Jahr:
- 2022
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Schulman, Brenda (Prof., Ph.D.)
- Gutachter:
- Schulman, Brenda (Prof., Ph.D.); Feige, Matthias (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- TU-Systematik:
- CHE 800
- Kurzfassung:
- Here, our structures and biochemistry reveal distinctive autoinhibition and activation mechanisms of the ARIH RBR E3 ligase ARIH2. It is activated upon super-assembly into an E3-E3 ubiquitin ligase complex with HIV-1 Vif-hijacked neddylated CUL5-RBX2 and APOBEC3-family substrates. Comparison with the neddylated CUL1-RBX1-ARIH1 superassembly shows a unique mode of activation and structural rearrangements mediated by NEDD8 in an allosteric manner.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Unsere Strukturen und biochemische Analysen offenbaren charakteristische Autoinhibierungs- und Aktivierungsmechanismen der ARIH RBR E3 Ligase ARIH2. Es wird durch die Assemblierung in einen E3-E3 Ubiquitin Ligase Komplex mit dem von HIV-1 Vif übernommenen neddyliertem CUL5-RBX2 und APOBEC Substraten aktiviert. Ein Vergleich mit verwandten neddylierten CUL1-RBX1-ARIH1 Superassembly zeigt die einzigartige Art der Aktivierung und strukturellen Veränderungen durch NEDD8 in allosterische Weise auf.
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1638749
- Eingereicht am:
- 17.01.2022
- Mündliche Prüfung:
- 28.03.2022
- Dateigröße:
- 18951224 bytes
- Seiten:
- 108
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20220328-1638749-1-0
- Letzte Änderung:
- 10.05.2022
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