Über die Kopplung von Proteinen an dynamisch bewegte DNA-Nanohebel und dem Vergleich ihrer Bewegungsdynamik mit einem theoretischen Modell können Proteindurchmesser auf Angström genau bestimmt werden. Veränderungen in Tertiärstruktur und Konformation werden aufgedeckt und ein Affinitätsscreening von kleinen Molekülen sowie die Charakterisierung von DNA Polymerasen wird demonstriert. Die vorgestellte Methode macht es überflüssig, mehrere Proteinassays hintereinander auszuführen, und könnte Arbeitsabläufe in der Medikamentenforschung und im Protein-Engineering vereinfachen.
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Über die Kopplung von Proteinen an dynamisch bewegte DNA-Nanohebel und dem Vergleich ihrer Bewegungsdynamik mit einem theoretischen Modell können Proteindurchmesser auf Angström genau bestimmt werden. Veränderungen in Tertiärstruktur und Konformation werden aufgedeckt und ein Affinitätsscreening von kleinen Molekülen sowie die Charakterisierung von DNA Polymerasen wird demonstriert. Die vorgestellte Methode macht es überflüssig, mehrere Proteinassays hintereinander auszuführen, und könnte Arbeit...
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