Caseinolytic proteases (ClpPs) are considered promising targets for the therapy of bacterial infections. Listeria monocytogenes expresses two ClpP isoforms, which differ in catalysis, oligomerization, active-site composition, and N-terminal interaction sites for the associated chaperones. The crystal structure of the ClpP1/2 heterocomplex was solved. Biochemical studies demonstrate that the heterocomplex has an enhanced proteolytic activity which caused by a higher affinity for ClpX. Furthermore, electron microscopy pointed to a unidirectional binding of ClpX to the heterocomplex.     «

Caseinolytic proteases (ClpPs) are considered promising targets for the therapy of bacterial infections. Listeria monocytogenes expresses two ClpP isoforms, which differ in catalysis, oligomerization, active-site composition, and N-terminal interaction sites for the associated chaperones. The crystal structure of the ClpP1/2 heterocomplex was solved. Biochemical studies demonstrate that the heterocomplex has an enhanced proteolytic activity which caused by a higher affinity for ClpX. Furthermore...     »

Caseinolytische Proteasen (ClpPs) werden als vielversprechendes Zielproteine für die Therapie bei bakteriellen Infektion angesehen. Listeria monocytogenes exprimiert zwei ClpP Isoformen, die sich in Katalyse, Oligomerisierungszustand, Zusammensetzung ihrer aktiven Zentren und den am N-Terminus lokalisierten Bindungsstellen für die interagierenden Chaperone unterscheiden. Die Kristallstruktur des ClpP1/2-Heterokomplexes wurde gelöst. Biochemischen Studien deuten darauf hin, dass der Heterokomplex eine erhöhte katalytische Aktivität, welche durch eine höhere Affinität für ClpX verursacht wird. Zusätzlich zeigten elektronen-mikroskopische Arbeiten die unidirektionale Bindung von ClpX an den Heterokomplex.     «

Caseinolytische Proteasen (ClpPs) werden als vielversprechendes Zielproteine für die Therapie bei bakteriellen Infektion angesehen. Listeria monocytogenes exprimiert zwei ClpP Isoformen, die sich in Katalyse, Oligomerisierungszustand, Zusammensetzung ihrer aktiven Zentren und den am N-Terminus lokalisierten Bindungsstellen für die interagierenden Chaperone unterscheiden. Die Kristallstruktur des ClpP1/2-Heterokomplexes wurde gelöst. Biochemischen Studien deuten darauf hin, dass der Heterokomplex...     »