Single-Molecule Experiments on Enzymatic Peptidyl-Prolyl-Isomerization: Controlling the folding kinetics of single proteins with a new fast-force-jump single-molecule force spectroscopy protocol for optical tweezers.

Merkel, Ulrich

User: Guest

Lehrstuhl für Biophysik (E22) (Prof. Rief)

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Original title:: Single-Molecule Experiments on Enzymatic Peptidyl-Prolyl-Isomerization
Original subtitle:: Controlling the folding kinetics of single proteins with a new fast-force-jump single-molecule force spectroscopy protocol for optical tweezers.
Translated title:: Einzelmolekülexperimente zu Enzymatischer Peptidyl-Prolyl-Isomerisierung
Translated subtitle:: Beeinflussung der Faltungskinetik einzelner Proteine mit einem neuartigen Einzelmolekülkraftspektroskopieprotokoll schneller Kraftsprünge für die optische Pinzette.
Author:: Merkel, Ulrich
Year:: 2019
Document type:: Dissertation
Faculty/School:: Fakultät für Physik
Advisor:: Rief, Matthias (Prof. Dr.)
Referee:: Rief, Matthias (Prof. Dr.); Bausch, Andreas (Prof. Dr.)
Language:: en
Subject group:: PHY Physik
Keywords:: Filamin A, SlyD, optical tweezers, Enzymatic Peptidyl-Prolyl-Isomerization, fast force-jumps
Translated keywords:: Filamin A, SlyD, optische Pinzette, Enzymatische Peptidyl-Prolyl-Isomerisierung, schnelle Kraftsprünge
TUM classification:: PHY 820d
Abstract:: Proline cis-trans-isomerization is a regulatory mechanism in many biological processes. The slow isomerization transition is catalyzed by isomerases, a ubiquitous class of enzymes. To study the enzymatic isomerization on single molecule level, a high-resolution optical trap was built in the frame of this work. Using a novel fast-force jump protocol, SlyD catalyzed isomerization in filamin A domain 20 was investigated. Thereby, the kinetic network of domain 20 was fully characterized in the presence of an isomerase for the first time. «
Proline cis-trans-isomerization is a regulatory mechanism in many biological processes. The slow isomerization transition is catalyzed by isomerases, a ubiquitous class of enzymes. To study the enzymatic isomerization on single molecule level, a high-resolution optical trap was built in the frame of this work. Using a novel fast-force jump protocol, SlyD catalyzed isomerization in filamin A domain 20 was investigated. Thereby, the kinetic network of domain 20 was fully characterized in the prese... »
Translated abstract:: Prolin cis-trans-Isomerisierung ist in vielen biologischen Prozessen ein Regulationsmechanismus. Die langsame Isomerisierung wird von Isomerasen, einer weit verbreiteten Enzymklasse katalysiert. Um die enzymatische Isomerisierung an einzelnen Molekülen zu untersuchen wurde im Rahmen dieser Arbeit eine hochauflösende optische Pinzette gebaut. Mit einem neuartigen Messprotokoll schneller Kraftsprünge wurde SlyD katalysierte Isomerisierung in der Domäne 20 von Filamin A erforscht. Erstmals wurde das kinetische Netzwerk von Domäne 20 in Gegenwart einer Isomerase vollständig charakterisiert. «
Prolin cis-trans-Isomerisierung ist in vielen biologischen Prozessen ein Regulationsmechanismus. Die langsame Isomerisierung wird von Isomerasen, einer weit verbreiteten Enzymklasse katalysiert. Um die enzymatische Isomerisierung an einzelnen Molekülen zu untersuchen wurde im Rahmen dieser Arbeit eine hochauflösende optische Pinzette gebaut. Mit einem neuartigen Messprotokoll schneller Kraftsprünge wurde SlyD katalysierte Isomerisierung in der Domäne 20 von Filamin A erforscht. Erstmals wurde d... »
WWW:: https://mediatum.ub.tum.de/?id=1473466
Date of submission:: 13.02.2019
Oral examination:: 30.04.2019
File size:: 106166031 bytes
Pages:: 151
Urn (citeable URL):: https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20190430-1473466-1-4
Last change:: 10.05.2019
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