Proteine sind lebenswichtig. Diese Arbeit untersucht die Proteinfaltung mit Hilfe hochauflösender Einzelmolekül-Kraftspektroskopie mit optischen Pinzetten. Dabei wird gezeigt, dass Übergangspfade von Trajektorien einzelner Proteinmoleküle zur Rekonstruktion von deren Energielandschaften und zur Abschätzung ihrer inneren Reibung verwendet werden können. Der Vergleich zwischen dem natürlichen Protein R15 und dem künstlichen Rossmann-Faltungsmotiv verdeutlicht, dass hohe freie Faltungsenergien mit einer erhöhten Rauheit der Energielandschaft einhergehen können.
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Proteine sind lebenswichtig. Diese Arbeit untersucht die Proteinfaltung mit Hilfe hochauflösender Einzelmolekül-Kraftspektroskopie mit optischen Pinzetten. Dabei wird gezeigt, dass Übergangspfade von Trajektorien einzelner Proteinmoleküle zur Rekonstruktion von deren Energielandschaften und zur Abschätzung ihrer inneren Reibung verwendet werden können. Der Vergleich zwischen dem natürlichen Protein R15 und dem künstlichen Rossmann-Faltungsmotiv verdeutlicht, dass hohe freie Faltungsenergien mit...
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