Die enzymatische Phosphocholinierung als Proteinmarkierungsmethode beruht auf zwei Enzymen aus
Legionella pneumophila, von denen das eine (AnkX) die Übertragung einer Sonde von einem CDP-Cholin-Derivat auf ein Protein und das andere (Lem3) dessen Abspaltung katalysiert. Das Protein wird durch die Fusion mit einem kurzen Erkennungspeptid zum Substrat für die Modifikation gemacht. Die Anwendbarkeit der Methode wurde durch die Fluoreszenzmarkierung von Modellproteinen mit CDP-Cholin-Fluorescein-Konjugaten erfolgreich demonstriert.
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Die enzymatische Phosphocholinierung als Proteinmarkierungsmethode beruht auf zwei Enzymen aus
Legionella pneumophila, von denen das eine (AnkX) die Übertragung einer Sonde von einem CDP-Cholin-Derivat auf ein Protein und das andere (Lem3) dessen Abspaltung katalysiert. Das Protein wird durch die Fusion mit einem kurzen Erkennungspeptid zum Substrat für die Modifikation gemacht. Die Anwendbarkeit der Methode wurde durch die Fluoreszenzmarkierung von Modellproteinen mit CDP-Cholin-Fluorescein-Kon...
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