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- Originaltitel:
- Characterization of different Hsp90-client and chaperone-substrate interactions
- Übersetzter Titel:
- Charakterisierung verschiedener Hsp90-Klient und Chaperon-Substratprotein Interaktionen
- Autor:
- Rutz, Daniel
- Jahr:
- 2016
- Dokumenttyp:
- Dissertation
- Fakultät/School:
- Fakultät für Chemie
- Betreuer:
- Buchner, Johannes (Prof. Dr.)
- Gutachter:
- Buchner, Johannes (Prof. Dr.); Rief, Matthias (Prof. Dr.)
- Sprache:
- en
- Fachgebiet:
- CHE Chemie
- Stichworte:
- Proteins, chaperones, Hsp90, glucocorticoid receptor, Tau
- Übersetzte Stichworte:
- Proteine, Chaperone, Hsp90, Glucocorticoid Rezeptor, Tau
- TU-Systematik:
- CHE 800d; CIT 900d
- Kurzfassung:
- The ubiquitously expressed and highly abundant Hsp90 (heat shock protein 90) family of chaperones acts on a broad spectrum of native like substrate proteins, called clients. The present study provides new insights into the complex Hsp90-client interplay and the processes preceding the transfer of the client from the Hsp70 to the Hsp90 system by combining purified components with various biochemical, biophysical and structural approaches.
- Übersetzte Kurzfassung:
- Die universelle und im hohen Maße exprimierte Familie der Hsp90 (Hitze Schock Protein 90) Chaperone wirkt auf ein breites Spektrum an Substratproteinen, den so genannten Klienten. Die vorliegende Studie liefert neue Einblicke in das komplexe Zusammenspiel von Hsp90 und seinen Klienten, sowie in die Prozesse, die dem Transfer des Klienten vom Hsp70 zum Hsp90 System vorausgehen. Erreicht wurde dies mittels gereinigter Komponenten und einer Kombination aus biochemischen, biophysikalischen und stru... »
- WWW:
- https://mediatum.ub.tum.de/?id=1324841
- Eingereicht am:
- 05.09.2016
- Mündliche Prüfung:
- 14.11.2016
- Dateigröße:
- 62254668 bytes
- Seiten:
- 215
- Urn (Zitierfähige URL):
- https://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn:nbn:de:bvb:91-diss-20161114-1324841-1-2
- Letzte Änderung:
- 22.11.2018
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