This thesis investigates the effects of astringent model compounds on salivary proteins in order to better understand the molecular principles behind oral astringency. Quantitative NMR spectroscopy suggested the presence of soluble protein−astringent complexes, whereas MS-based proteomics and electron microscopy indicated that astringents interact with surface-associated pellicle proteins. Tribological experiments revealed that cationic astringents diminish the lubricating properties of mucin-type glycoproteins. In conclusion, these diverse occurrences contribute to the formation of the rough and puckering astringent sensation.     «

This thesis investigates the effects of astringent model compounds on salivary proteins in order to better understand the molecular principles behind oral astringency. Quantitative NMR spectroscopy suggested the presence of soluble protein−astringent complexes, whereas MS-based proteomics and electron microscopy indicated that astringents interact with surface-associated pellicle proteins. Tribological experiments revealed that cationic astringents diminish the lubricating properties of mucin-ty...     »

Die vorliegende Arbeit untersucht die Auswirkungen von adstringierenden Modellsubstanzen auf Speichelproteine, um das Phänomen der Adstringenz auf molekularer Ebene besser zu verstehen. Quantitative NMR-Spektroskopie lieferte Hinweise für das Auftreten von löslichen Protein–Adstringens Komplexen, während MS-basierte Proteomik und Elektronenmikroskopie zeigten, dass Adstringentien mit oberflächenassoziierten Pellikelproteinen wechselwirken. Tribologische Experimente ließen erkennen, dass kationische Adstringentien die Schmiereigenschaften von Glykoproteinen des Mucin-Typs verringern. Zusammenfassend kann geschlussfolgert werden, dass diese unterschiedlichen Effekte an der Entstehung des aufrauenden und zusammenziehenden Sinneseindrucks der Adstringenz beteiligt sind.     «

Die vorliegende Arbeit untersucht die Auswirkungen von adstringierenden Modellsubstanzen auf Speichelproteine, um das Phänomen der Adstringenz auf molekularer Ebene besser zu verstehen. Quantitative NMR-Spektroskopie lieferte Hinweise für das Auftreten von löslichen Protein–Adstringens Komplexen, während MS-basierte Proteomik und Elektronenmikroskopie zeigten, dass Adstringentien mit oberflächenassoziierten Pellikelproteinen wechselwirken. Tribologische Experimente ließen erkennen, dass kationis...     »