Ph1500 is a 100 kDa homohexameric protein from the hyperthermophilic archae bacteria Pyrococcus horikoshii. It was selected for a study of the evolution of complex protein folds from simpler peptide fragments. The protein consists of two domains that have been expressed separately. The N-terminal domain is monomeric (8.5 kDa) and shows a β-clam fold that is also found in the N-terminal domains of several AAA proteins. The C-terminal domain lacks sequence similarity to proteins of known structure and forms a 49 kDa homohexamer. Thus it touches the limit of high-resolution structure determination by NMR. Ph1500-C turned out to form a unique 12 bladed β-propeller and is the largest single ring β-propeller discovered to date. Different relaxation rates of the two domains directed the formation of the full structure with the N-domain being flexibly attached to the C-domain.      «

Ph1500 is a 100 kDa homohexameric protein from the hyperthermophilic archae bacteria Pyrococcus horikoshii. It was selected for a study of the evolution of complex protein folds from simpler peptide fragments. The protein consists of two domains that have been expressed separately. The N-terminal domain is monomeric (8.5 kDa) and shows a β-clam fold that is also found in the N-terminal domains of several AAA proteins. The C-terminal domain lacks sequence similarity to proteins of known structure...     »

Ph1500 ist ein 100 kDa schweres homohexameres Protein und stammt aus dem hyperthermophilen Archaeon Pyrococcus horikoshii. Es wurde innerhalb der Proteinevolutionsstudie ueber die Entstehung komplexer Proteinfaltungen aus einfacheren Peptidfragmenten ausgewaehlt. Das Protein besteht aus zwei Domaenen, die beide separat exprimiert wurden. Die N-terminale Domaene (8.5 kDa) liegt monomer vor und zeigt eine β-clam Faltung, die auch in der N-terminalen Domaene von verschiedenen AAA Proteinen gefunden wurde. Die C-terminale Domaene weist keine Sequenzaehnlichkeit zu Proteinen mit bekannter Struktur auf und bildet ein 49 kDa schweres Homohexamer. Somit ist es eines der groessten Proteine fuer die eine hochaufgeloeste Struktur mit Hilfe der NMR Spektroskopie erhalten wurde. Ph1500-C hat sich als ein bislang einzigartiger 12 blaettriger β-Propeller entpuppt. Die N-terminale Domaene ist flexibel an die C-terminale Domaene gebunden.      «

Ph1500 ist ein 100 kDa schweres homohexameres Protein und stammt aus dem hyperthermophilen Archaeon Pyrococcus horikoshii. Es wurde innerhalb der Proteinevolutionsstudie ueber die Entstehung komplexer Proteinfaltungen aus einfacheren Peptidfragmenten ausgewaehlt. Das Protein besteht aus zwei Domaenen, die beide separat exprimiert wurden. Die N-terminale Domaene (8.5 kDa) liegt monomer vor und zeigt eine β-clam Faltung, die auch in der N-terminalen Domaene von verschiedenen AAA Proteinen gefunden...     »